Cinética enzimática

FACULDADE DE TECNOLOGIA DE PIRACICABA DEPUTADO
“ROQUE TREVISAN”

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Giovana Pellegrini Priscila Durrer Thiago Moraes

PIRACICABA
NOVEMBRO/2012
Giovana Pellegrini, Priscila Durrer, Thiago Moraes

CINÉTICA ENZIMÁTICA PARTE I

PIRACICABA
NOVEMBRO/2012
SUMÁRIO INTRODUÇÃO 5 MATERIAIS E METODOS 9 RESULTADOS 10 GRÁFICOS 11 DISCUSSÃO 12 MATERIAIS E MÉTODOS 14 GRÁFICOS 16 DISCUSSÃO 17

INTRODUÇÃO

Enzimas As enzimas são macromoléculas com a capacidade de manipular outras moléculas, denominadas substratos. Um substrato pode unir-se ao centro catalítico da enzima que o reconheça e transformar-se num produto ao longo de uma série de passos denominados mecanismo enzimático. Algumas enzimas podem unir vários substratos diferentes e/ou libertar diversos produtos, como é o caso das proteases ao romper uma proteína em dois polipéptidos. Noutros casos, produz-se a união simultânea de dois substratos, como no caso da DNA polimerase, que é capaz de incorporar um nucleótido (substrato 1) a uma cadeia de ADN (substrato 2). Embora todos estes mecanismos sigam usualmente uma complexa série de passos, também podem apresentar um passo limitante que determina a velocidade final de toda a reacção. Este passo limitante pode consistir numa reação química ou numa mudança de forma da enzima ou do substrato. O conhecimento adquirido acerca da estrutura das enzimas é útil na interpretação dos dados cinéticos. Por exemplo, a estrutura pode sugerir como permanecem unidos substrato e produto durante a catálise, que mudanças de forma ocorrem durante a reação, ou mesmo o papel em particular de determinados aminoácidos no mecanismo catalítico. Algumas enzimas modificam a sua forma significativamente durante a reação, em cujo caso pode ser crucial saber a estrutura molecular da enzima com e sem substrato unido (costumam usar-se análogos que se unem, mas não permitem levar a cabo a reação e mantêm a enzima