Cinetica Enzimática

INTRODUÇÃO

A cinética enzimática é basicamente a área que estuda a velocidade de uma reacção química que ocorre na presença de uma enzima. É na cinética enzimática que se estuda a influência de modificações de parâmetros experimentais, como concentração de substrato, pH, temperatura e concentração de inibidores e ativadores, sobre a velocidade das reações.
Com relação à concentração do substrato [S], no início da reação, ela é muito maior do que a concentração de enzima [E] e pode ser considerada uma constante. A velocidade inicial (V0) da reação é medida e sendo [S] considerada constante, no início da reação, V0 aumenta linearmente com as variações da [S]. Conforme a reação prossegue e [S] aumenta, V0 deixa de variar linearmente e começa sofrer aumentos graduais. Porém, quando [S] alcança valores mais elevados, V0 sofre aumentos significantes e atinge-se então a velocidade máxima (Vmáx) da reação (Ver Figura 1).

Figura 1. Efeito da concentração do substrato na velocidade inicial da reação

Leonor Michaeles e Maud Menten propuseram a separação da reação enzimática em duas etapas:
1ª etapa:

2ª etapa:

Segundo Michaelis e Menten, primeiramente a enzima (E) se liga ao substrato (S) para a formação do complexo enzima-substrato (ES) e depois esse substrato se dissocia para a liberação do produto (P) da reação e da enzima livre (E). A primeira etapa é reversível e mais rápida que a segunda etapa, sendo então a segunda a limitante da velocidade da reação global do reagente em produto. Assim, pode-se dizer que a velocidade da reação global está diretamente ligada concentração de ES presente na segunda etapa.
Durante toda a reação é possível encontrar a enzima tanto na forma livre (E) quanto na forma de complexo com o substrato (ES). A velocidade máxima (Vmáx) então é alcançada quando praticamente toda a enzima está na forma de complexo (ES), sendo insignificante a quantidade de enzima livre (E).
Algebricamente, a curva da Figura 1 pode ser