Cinética enzimática

Cinética da reação enzimática:

É o estudo dos fatores que alteram a velocidade da reação catalisada. Há vários fatores que afetam a atividade de uma reação enzimática como pH, temperatura, concentração da enzima [E] e concentração do substrato [S].

1) pH: a maioria das enzimas apresenta um valor de pH para o qual a sua atividade é máxima. A velocidade da reação diminui à medida que o pH se afasta desse valor ótimo que é característico para cada enzima. O pH ótimo depende do número de grupamentos ionizáveis que uma enzima apresenta e da seqüência em que estão organizados. Quando o substrato possui grupos ionizáveis o pH também poderá afetar as suas cargas.

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Efeito do pH sobre reações catalisadas por enzimas. (Champe, P. et al. Bioquímica Ilustrada, 2006)

2) Temperatura: a reação enzimática a 0oC apresenta valores de velocidade próximos de zero e é favorecida pelo aumento da temperatura. O aumento gradativo da atividade só se verifica enquanto a enzima conservar a sua estrutura nativa. Acima de 50-55oC, a maioria das proteínas globulares, inclusive as enzimas são desnaturadas. A desnaturação provoca alterações conformacionais drásticas na molécula, acarretando perda no poder de catálise. Há exceções como bactérias que vivem em água termais, com temperaturas ao redor de 100oC.

[pic] Efeito da temperatura sobre a atividade da enzima. (Champe, P. et al. Bioquímica Ilustrada, 2006)

3) Efeito da concentração da enzima [E]: a velocidade da reação é diretamente proporcional à concentração da enzima.

4) Efeito da concentração do substrato [S]: A velocidade de uma reação enzimática aumenta proporcionalmente à concentração do substrato, até que todas as moléculas de enzima estejam ocupadas por moléculas de substrato, a partir desse ponto a velocidade se torna constante e é chamada velocidade máxima da reação enzimática.

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Gráfico de Michaelis-Menten (Km = constante de