Enzimas bioquimica

Estudo Dirigido Disciplina: BIOQUÍMICA I – SQM0414-2012101 Depto de Química e Física Molecular – IQSC - USP Prof. Dr. Júlio César Borges

Tema: Enzimas Constantes e fórmulas e kT [ S ]e h
 G‡ RT

T= 273,2 K + x C

o

R= 1,987 cal/mol.K.

K eq 

k1 [ ES ]  k 2 [ E ] n [ S ]n

n

V  v[ ET ‡ ] 

kT  6,2 x1012 seg 1 à 25o C h
‡

V0 

Vmax [ S ] k k KM  2 3 K M  [S ] k1

1. Uma reação hipotética não-catalisada tem um ΔG de 6,82 kcal/mol. A mesma reação catalisada por ‡ -3 enzimas tem um ΔG de 1,36 kcal/mol. Considere a concentração de substrato igual a 1x10 mol/L. Pergunta-se: a) Quantas vezes a reação é mais veloz quando catalisada enzimaticamente? b) Considerando que a concentração do estado de transição é o fator limitante para a velocidade da reação, o que pode ser dito sobre a concentração deste estado de transição da reação catalisada? 2. Algumas propriedades do Sítio Ativo interferem na formação do complexo Enzima-Substrato. Quais são elas e o que pode ser dito sobre a termodinâmica da formação deste complexo? 3. Descreva como é o processamento de uma reação enzimática em função da concentração do substrato das enzimas “michaelianas” diferenciando-as das enzimas alostéricas. 4. Cite quais são os principais mecanismos de controle da atividade enzimática. Descreva sucintamente 2 deles. 5. Quais informações podem ser obtidas a partir das seguintes parâmetros obtidos a partir da Cinética Enzimática do Modelo de Michaelis-Menten: Vmax, KM, kcat e kcat/KM. 6. Quais os tipos de inibidores existem? Descreva o modo de ação de cada um deles e como os inibidores “reversíveis” interferem nas propriedades cinéticas das Enzimas Michaelianas. 7. Quais mecanismos de catálise enzimática podem ser aplicados à Serina proteases? Descreva o papel de cada um deles na formação e estabilização do Estado de Transição. 8. “Para cada Endonuclease de restrição existe uma metilase correspondente”. Comente esta frase explicando o papel da metilação para