Proteinas

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Proteínas

Cruz das Almas - BA

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS
Função biológica

Anticorpos

Transporte

Estrutural

Proteínas

Enzimática

Hormonal

PROTEÍNAS

• Definição: Macromoléculas constituídas por unidades chamadas de
aminoácidos.

PROTEÍNAS

Formação das proteínas
• Combinação de aminoácidos

ligações amida-ácido (ligações

peptídicas;
• Resíduo do aminoácido• Peptídeos: oligopeptídeos e polipeptídeos;
• Proteínas

acima de 100 resíduos de aminoácidos (polipeptídeos).

“Cada organismo possui milhares de diferentes
proteínas, com diferentes tarefas”. (Koolman, 2007)

PROTEÍNAS

Aminoácidos
• Estrutura química
H
|
H2N — C — COOH
|
R
aminoácido

Diferencia os
aminoácidos

ácidos 2-amino-carboxilico
constituinte de peptídeos eproteínas

PROTEÍNAS

Aminoácidos
• Estrutura química
H
|
H2N — C — COOH
|
R
aminoácido

INFLUÊNCIA NA:
• estrutura,
• carga elétrica
• tamanho
• solubilidade em água

PROTEÍNAS

Aminoácidos:
• Naturais – o organismo é capaz de sintetizar;
Ex: Alanina e glicina ...
• Essenciais – o organismo não é capaz de sintetizar, mas são
obtidos
obtidos na alimentação.
Ex: lisina eisoleucina (feijão)
Leucina e valina (arroz)

PROTEÍNAS

• As proteínas são formadas por 20 aminoácidos.
Aminoácidos
primários

• Aminoácidos proteinogênicos
código genético;
• Aminoácidos não proteinogênicos
modificação enzimática em
peptídeos e proteínas ;
• Aminoácidos raros
Ex: ornitina, citrulina, dopa.

PROTEÍNAS

• As proteínas diferem uma das outras POR:
– Ordem dosaminoácidos;
– Tipo dos aminoácidos;
– Número dos aminoácidos.

PROTEÍNAS
Classificação pelos radicais (grupo R)

• não polares e alifáticos
• aromáticos
• não carregados mas polares
• carregados positivamente (básicos)
• carregado negativamente (ácidos)

+ hidrofílicos

PROTEÍNAS

• hidrofóbicos;
• importantes na estabilização das proteínas pela promoção de interaçõeshidrofóbicas no seu interior.

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

• relativamente apolares
• podem participar de interações hidrofóbicas
• o grupo hidroxila da tirosina pode formar pontes de H, sendo
importante na atividades de algumas enzimas.

PROTEÍNAS

PROTEÍNAS

• hidrofílicos;
• possui grupo funcionais que formam pontes de hidrogênio com a água
(hidroxilas, carbonila ou amino).

PROTEÍNAS PROTEÍNAS

• Aceptores de prótons, possuem carga positiva em pH 7;

PROTEÍNAS

• Doadores de prótons, possuem carga negativa em pH 7;
• possuem segundo grupo carboxílico na molécula.

PROTEÍNAS
• Nomenclatura dos aminoácidos

• Primeira letra única
• Os aminoácidos de ocorrência
mais frequente tem prioridade
• Nomes com sons semelhantes
• Letra próxima à letra inicial. PROTEÍNAS

Fonte:Lehninger, 2005

PROTEÍNAS

Fonte:Lehninger, 2005

Os D-aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídeos
da parede de células bacterianas e em alguns peptídeos que agem
como antibiótico.

PROTEÍNAS
Aminoácidos não - primários
• proteínas podem conter
aminoácidos criados por
modificações nos resíduos
primários já incorporados.
• 1° encontrada na paredecelular
de
de vegetais;
• 2° encontrada no colágeno
• 3° na miosina, proteína contrátil
do músculo.

Fonte:Lehninger, 2005

PROTEÍNAS
Fonte:Lehninger, 2005
Aminoácidos podem agir como ácidos ou bases
Substâncias anfóteras
Base: acepta prótons
Ácido: doa prótons

PROTEÍNAS
Fonte:Lehninger, 2005
Aminoácidos podem agir como ácidos ou bases

PROTEÍNAS

Formação da ligaçãopeptídica

• Ligação que ocorre entre 2 aminoácidos;
• É uma ligação de síntese por desidratação (com a saída de 1 molécula
de água);
+ H2O

entrada de 1 molécula de água (quebra por
hidrólise)

+
dipeptídeo
-H2O
saída de 1 molécula de água (H2O)

Ligação peptídica

Durante a digestão das proteínas no estômago e intestino ocorre quebra por
hidrólise com adição de moléculas de água...
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