Bioquimica

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Introdução

Proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas e constituem 50% ou mais de seu peso seco. Elas se encontram em todas as células e em todas as partes das células. As proteínas também ocorrem em grande diversidade; centenas de diferentes tipos podem ser encontradas em uma única célula. Mais ainda, as proteínas têm diferentes papéis biológicos por serem instrumentosmoleculares através dos quais se expressa a informação genética (Lehninger, 1984; Lehninger, 1991). Bioquímica possui, como objetivo básico, mostrar como moléculas destituídas de vida conseguem interagir entre si e perpetuar a vida como se conhece, isto é, mostrar em termos químicos a vida em suas diferentes formas. Entretanto, embora a Bioquímica seja por si só uma área interdisciplinar, e tenhapotencial para ser utilizada no ensino de Química, ainda é pouco explorada pelos professores de Química no Ensino Básico (Correia et al., 2004).

2. Revisão da Literatura

Trata-se de conjunto de aminoácidos ligados pela LP.As proteínas podem ser classificadas quanto ao nível conformacional adquirido. A seqüência de aminoácidos de uma proteína é denominada de estrutura primária. O termoestrutura secundária refere-se à conformação local de alguma porção de um polipeptídeo, ou seja, é o arranjo tridimensional de aminoácidos localizados mais próximos dentro da estrutura primária. As estruturas secundárias mais comuns são a α-hélice e a folha beta. As estruturas secundárias α-hélice e folha beta geralmente aparecem concomitantemente numa mesma proteína, constituindo partes da estruturaterciária de um polipeptídeo enovelado. A estrutura terciária, por sua vez, é o arranjo espacial ou enovelamento de toda uma cadeia polipeptídica. A estrutura terciária inclui interações de Aminoácidos bem mais distantes na cadeia primária. A disposição de mais de uma cadeia polipeptídica – denominadas subunidades – na composição de uma mesma molécula de proteína é chamada de estrutura quaternária.As proteínas podem também ser divididas em dois grupos principais: as proteínas globulares e as proteínas fibrosas. As proteínas fibrosas apresentam propriedades que conferem resistência mecânica, flexibilidade e suporte às estruturas nas quais são encontradas. Essas proteínas possuem cadeias polipeptídicas arranjadas em feixes, consistindo tipicamente um único tipo de estrutura secundária, alémde serem insolúveis em água, devido à elevada ocorrência de aminoácidos hidrofóbicos tanto na parte externa como interna da proteína. Por sua vez, as proteínas globulares, que incluem enzimas, proteínas transportadoras, motoras e regulatórias, se apresentam em formas esféricas ou globulares. A ocorrência de aminoácidos hidrofóbicos nas proteínas globulares é maior na parte interna das proteínas,enquanto na parte externa predomina a presença de aminoácidos hidrofílicos. Geralmente, possuem mais de um tipo de estrutura secundária.

3. Desnaturação das Proteínas

Desnaturação proteica é a perda da estrutura tridimensional da proteína, ou seja, ela perde a sua forma original. Há desnaturações reversíveis, e irreversíveis. Temos como irreversível o exemplo da albumina do ovo, que uma vezque foi cozida, o resfriamento não faz com que a proteína se renature. A desnaturação faz com que a proteína perca a sua função. É por isso que não podemos passar de 42º de febre, pois daí em diante muitas enzimas(que são proteínas) irão se desnaturar e trazer muitos malefícios ao indivíduo. As hemácias, quando desnaturadas, não podem acoplar o gás na hemoglobina, e assim não tem mais função. Osagentes responsáveis: O calor. Cada proteína tem uma temperatura específica de desnaturação. Nossas enzimas se desnaturam por volta dos 42ºC ou mais. Algumas bactérias que vivem em geiseres tem enzimas que só desnaturam após os 300ºC.
- O pH. O pH(potencial de hidrogenato) também pode desnaturar uma proteína, uma vez que esta tem seu pH, qualquer coisa em contraposição irá alterar sua estrutura...
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