Solubilidade de proteínas - desnaturação

INSTITUTO FEDERAL DO MARANHÃO
CAMPUS: ZÉ DOCA
TURMA: ANÁLISES QUÍMICAS
PROFº: LUIS CARLOS

Solubilidade de proteínas - Desnaturação

Ana Paula dos Santos Serrador

ZÉ DOCA – MA
2013

INSTITUTO FEDERALD DO MARANHÃO
CAMPUS: ZÉ DOCA
TURMA: ANÁLISES QUÍMICAS
PROFº: LUIS CARLOS

Solubilidade de proteínas - Desnaturação

Relatório de prática experimental apresentado à disciplina de química geral experimental, para a obtenção de notas. Sob a supervisão do profºLuis Carlos.

ZÉ DOCA – MA
2013

INTRODUÇÃO
As proteínas são polímeros de aminoácidos unidos por covalência, através de ligações peptídicas, uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida. Além disso, os diferentes grupamentos "R" encontrados nos aminoácidos influenciam na estrutura, na funcionalidade e nas propriedades das proteínas individuais.
A maioria das proteínas encontradas nos seres vivos são formadas por L-aminoácidos. Os D-aminoácidos aparecem somente em certos antibióticos peptídicos e em peptídeos componentes da parede de algumas bactérias. Apesar de muitas proteínas conterem outras substâncias, além dos aminoácidos, a estrutura tridimensional e muitas das propriedades biológicas das proteínas são determinadas, em grande parte, pelos tipos de aminoácidos presentes em sua molécula, a ordem em que eles estão unidos entre si, na formação da cadeia polipeptídica e, ainda, pela inter-relação espacial de um aminoácido com o outro.
Os vinte aminoácidos chamados de “aminoácidos padrões” existentes, quase nunca ocorrem em quantidades iguais em proteínas. Alguns aminoácidos podem ocorrer apenas uma única vez por molécula ou não comparecerem de todo em dado tipo de proteína, outros podem ocorrer em grande número. Podem ser estruturalmente classificadas em fibrosas ou globulares.
OBJETIVO
Estudar a solubilidade das proteínas frente a agentes desnaturantes (calor) e força