proteina

Páginas: 5 (1098 palavras) Publicado: 12 de fevereiro de 2014
ROTEIRO DE PRÁTICA 3

REAÇÕES DE CARACTERIZAÇÃO DE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

1. INTRODUÇÃO

Os aminoácidos podem ser diferenciados por suas cadeias laterais ou grupos R, que apresentam propriedades químicas características, as quais podem ser utilizadas não só para identificar, mas também para quantificar os aminoácidos. No entanto, não são todos os grupamentos R que apresentam reaçõescaracterísticas passíveis de identificação, como, por exemplo, os alifáticos ou os que contêm hidroxila. Porém, cadeias laterais menos comuns, por exemplo, o grupo indol, imidazol, guanidino, fenol, sulfidrila, etc, apresentam reações que nos permitem identificar com precisão estes aminoácidos, tanto isolados e puros, quanto numa mistura ou numa proteína.
As proteínas, polímeros de aminoácidos,também apresentam reações características. A composição dos aminoácidos influencia a estrutura e a função das proteínas, bem como sua solubilidade em água. A solubilidade das proteínas depende então da proporção, distribuição e localização dos grupos hidrofílicos e hidrofóbicos presentes na molécula. Além disso, outros fatores influenciam a solubilidade das proteínas, como o pH e a força iônica domeio.
As proteínas também são sujeitas à desnaturação, ou seja, uma mudança na sua estrutura original nativa sem alteração na seqüência de aminoácidos, isto é, sem alteração na sua estrutura primária. A desnaturação pode ser causada por uma série de agentes físicos e químicos (temperatura, ácidos e bases fortes, etc.).


2. OBJETIVOS
Demonstrar a presença de determinados aminoácidos em soluçõespuras e em soluções protéicas, bem como avaliar a solubilidade da albumina em diferentes condições.

3. MATERIAL E MÉTODOS

HNO3, reagente do biureto, acetato de chumbo a 10%, cloreto de mercúrio a 10%, hidróxido de sódio a 10%, reagente de Millon, H2SO4, H2SO4 0,1N, NaCl 0,9%, solução de ovoalbumina, cistina 1%, triptofano 1%, tirosina 1%, glutamato 1%, arginina 1%, ninidrina 2%, soluçãoalcoólica de -naftol, hipoclorito de sódio, TCA 10%, éter, acetona, etanol, NaOH 10%





3.1- REAÇÕES DE COLORAÇÃO

a) Reação do Biureto
Em um tubo de ensaio colocar 0,5 ml da solução de albumina e acrescentar 0,5 ml do reagente do biureto. Observar a reação, anotando o resultado.

b) Reação do enxofre
Colocar em um tubo de ensaio 2,0 ml da solução de albumina e acrescentar 1,0 ml dehidróxido de sódio a 10%. Aquecer a solução até a fervura e acrescentar algumas gotas de acetato de chumbo a 10%. Observar a reação, anotando o resultado.

c) Reação de Hopkins-Cole
Colocar em um tubo de ensaio 0,5 ml da solução de albumina e acrescentar 0,5 ml do reagente glioxílico. Misturar e acrescentar, pelas paredes do tubo, sem misturar, 0,5 ml de ácido sulfúrico concentrado. Observar areação, anotando o resultado. Repetir com a solução de triptofano.

d) Reação da ninidrina
Colocar em tubo de ensaio 2,0 ml da solução de ovoalbumina, acrescentar 3 a 5 gotas do reagente de ninidrina e ferver 2 minutos. Observar a reação, anotando o resultado. Repetir o experimento com a solução de ácido glutâmico.

e) Reação de Sakaguchi
Colocar em um tubo de ensaio 0,5 ml da solução deovoalbumina e acrescentar 2 gotas de solução alcoólica de alfa-naftol, 2 gotas de hipoclorito de sódio e 2 gotas de solução de hidróxido de sódio a 10%. Observar e anotar o resultado. Repetir o experimento com a solução de arginina.

3.2- REAÇOES DE PRECIPITAÇÃO DE PROTEÍNAS COM DESNATURAÇÃO

a) Precipitação pela ação do calor
Em um tubo de ensaio, colocar 2,0 ml da solução de albumina e aquecerdiretamente na chama. Observar.

b) Precipitação pela ação de ácidos minerais fortes
Colocar em tubo de ensaio 0,5 ml de albumina e acrescentar 5 gotas de HNO3 concentrado. Observar e anotar o resultado. Aquecer o tubo diretamente sob a chama e anotar o resultado.

c) Precipitação pela ação de sais de metais pesados
Colocar em tubo de ensaio 0,5 ml da solução de ovoalbumina e acrescentar,...
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