proteina

1. Objetivos
- reconhecer as proteínas como moléculas eletricamente carregadas
- analisar a influência do pH sobre essas cargas
- reconhecer os grupamentos responsáveis pela solubilidade das proteínas em água
- identificar os agentes que podem alterar essa solubilidade
2. Introdução
Vimos no experimento anterior que a solubilidade das proteínas em meio aquoso deve-se, em grande parte, à distribuição das cargas elétricas ao longo da molécula. Nesse sentido, se a interação proteína-proteína é grande e a interação proteína - água é pequena, a proteína tenderá a ser insolúvel.
Uma das maneiras de promover a precipitação de uma proteína é atingir seu ponto isoelétrico. Porém, existem outros fatores que influem de maneira importante nessa propriedade física das proteínas, como a ação de ácidos, bases, sais e solventes orgânicos. Além disso, podemos incluir a temperatura como um agente que pode ser utilizado para diminuir a solubilidade de uma proteína.
Vamos lá:
3. Princípios teóricos e procedimento experimental
a) Precipitação de proteínas por adição de sais neutros (efeito da força iônica)
Quando adicionamos sais neutros a uma solução, ocorre um aumento da força iônica do sistema. Assim, quando adicionamos pequenas quantidades de sal a uma solução contendo proteínas, as cargas provenientes da dissociação do sal passam a interagir com as moléculas protéicas, diminuindo a interação entre elas. Conseqüentemente, temos um aumento da solubilidade da proteína no meio aquoso. as interações proteína - proteína, favorecendo a solubilidade das mesmas. A esse fenômeno dá-se o nome de "salting-in". Esse efeito, porém, não se estende indefinidamente. Em condições de elevada força iônica, decorrente da adição de grandes quantidades de sal, temos o efeito contrário. O que acontece?
Imagine uma solução aquosa de proteína à qual foi adicionada uma certa quantidade de sal neutro. A água, que apresenta um grande poder de solvatação, passa a interagir com as duas