Cinética enzimática

Cinética enzimática

A cinética enzimática implica no estudo da velocidade de uma reação química para atingir seu equilíbrio; onde tal reação ocorre na presença de uma enzima. Entretanto, fatores como o pH, a temperatura, o tempo, a concentração de reagentes ou de catalisadores, podem influenciar essa velocidade. Através de resultados experimentais, esses fatores serão abordados como foco principal do relatório que se segue.

Palavras chave: Atividade enzimática; Amilase salivar; Michaelis-Menten.

1. Introdução
As enzimas são substâncias orgânicas proteicas, que catalisam reações biológicas pouco espontâneas e muito lentas. O poder catalítico de uma enzima relaciona a velocidade das reações com a energia despendida para que elas aconteçam.
Assim, na presença de uma enzima catalisadora, a velocidade da reação é mais rápida e a energia utilizada é menor. Devido a sua alta especificidade, cada enzima participa de uma única reação química.
Uma característica comum de todas as enzimas é a presença de uma fenda em sua estrutura, formada principalmente por resíduos de aminoácidos hidrofóbicos dentro dos quais se fixam o substrato. Certos resíduos de aminoácidos que são responsáveis pela interação estérica com o substrato e, portanto, pela especificidade do sistema, estão localizados nesta fenda, bem como os aminoácidos envolvidos no aspecto catalítico da reação.
Para que a enzima possa exercer a função catalítica, há fatores presentes no meio reacional que devem estar ótimos para a sua funcionalidade.
Um dos fatores que afetam a velocidade de uma reação catalisada por uma enzima é a concentração do substrato. A velocidade da reação aumenta conforme há aumento da concentração do substrato. Isso ocorre tão somente até que seja atingida sua velocidade máxima (Vmáx.). A maioria das enzimas mostra uma cinética de Michaelis-Menten, na qual a curva de velocidade em relação a concentração do substrato, possui uma forma hiperbólica. Gráfico 1 – Aumento da