Cinética enzimática

Cinética Enzimática

INTRODUÇÃO

As enzimas são proteínas altamente especializadas responsáveis pela catálise das reações químicas celulares. Sua estrutura tridimensional é definida pela seqüência de aminoácidos e pelas condições do meio físico em que se encontram, como por exemplo: temperatura, pH, força iônica e presença de íons metálicos. A capacidade catalítica das enzimas depende da manutenção das conformações das estruturas terciária ou quaternária capazes de promover a transformação de substratos em produtos. Alterações na estrutura tridimensional das enzimas podem reduzir ou eliminar sua capacidade catalítica. Como, por exemplo, de fatores que influenciam a atividade catalítica: temperatura, pH, força iônica e concentração do substrato. (QUIRINO, 2004).
As Enzimas têm sido nomeadas pela adição do sufixo “ase” ao nome de seu substrato, ou à palavra ou frase que descreve sua atividade. Outras enzimas, como a pepsina e a tripsina, têm nomes independentes dos seus substratos ou reações. Algumas vezes, a mesma enzima tem dois ou mais nomes, ou duas diferentes enzimas possuem o mesmo nome. Devido a tais ambigüidades e ao sempre crescente número de enzimas, por intermédio de um acordo internacional, foi adotado um sistema para nomear e classificar as enzimas. (NELSON & COX, 2002).
As enzimas podem ser classificadas de acordo com vários critérios. O mais importante foi estabelecido pela União Internacional de Bioquímica (IUB), e estabelece 6 classes: (LIMA, 2000).
Oxidorredutases: São enzimas que catalisam reações de transferência de elétrons, ou seja: reações de óxi-redução. São as Desidrogenases e as Oxidases. (LIMA, 2000).
Transferases: Enzimas que catalisam reações de transferência de grupamentos funcionais como grupos amina, fosfato, acil, carboxil, etc. Como exemplo temos as Quinases e as Transaminases. (LIMA, 2000).
Hidrolases: Catalisam reações de hidrólise de ligação covalente. Ex: As peptidades. (LIMA, 2000).
Liases: Catalisam a quebra de