aula 8 proteína globular HEMOGLOBINA

Proteínas Globulares:
Hemeproteínas

Hemeproteínas: são um grupo especializado de proteínas globulares que contém heme como grupo prostético
• Citocromo C: o grupo heme funciona como carreador de elétrons sendo alternadamente oxidado e reduzido.

• Hemoglobina e mioglobina: o grupo heme serve para ligar de forma reversível o oxigênio

Grupo Heme:
• É um complexo entre o protoporfirina e o íon ferroso (Fe+2)
• O ferro está preso na molécula do heme por meio de ligações a 4 nitrogênios do anel porfírico • o íon ferroso pode formar duas interações adicionais, uma de cada lado no plano do anel porfírico

Mioglobina
• É constituída de apenas uma cadeia polipeptídica de 153 aa, dobradas em oito segmentos de hélice alfa;

• Está presente no músculo cardíaco e esquelético;
• Funciona como reservatório e como carreador de O2 , quando a necessidade de oxigênio no músculo é superior ao fornecido pelo sangue.

Hemoglobina
• É encontrada exclusivamente nos eritrócitos;
• Sua função é transportar O2 dos pulmões até os capilares dos tecidos;
• É composta por quatro cadeias polipeptídicas, sendo duas α e duas β, formando dímeros αβ1 e αβ2 que são mantidas por ligações hidrofóbicas
• Cada subunidade contém segmentos em hélice alfa, além de uma fenda onde se liga o grupo heme

Hemoglobina
• Os dois dímeros são capazes de se mover um em relação ao outro. Essa capacidade de movimentação dá origem a duas conformações diferentes:

Ligações ionicas e pontes de hidrogenio ocorrem entre os pares de dímeros Interações hidrofóbicas entre as cadeias α e β formam dímeros αβ estáveis Algumas ligações iônicas e pontes de hidrogênio entre os dímeros são rompidas no estado oxigenado

Curva de dissociação do oxigênio
A curva de dissociação do oxigênio é acentuada em baixas concentrações de oxigênio , como ocorre nos tecidos. Isso permite que o oxigênio seja liberado para responder a pequenas variações de pO2.

Ligação cooperativa na hemoglobina

Significa que a ligação de uma molécula de