Aminoácidos e proteínas

ESTRUTURA DE PROTEÍNAS
1. Estrutura tridimensional → sequência de aa;
2. Função → estrutura;

PROTEÍNAS

3. Proteína isolada → pequeno número de forças estáveis; 4. Forças que estabilizam a estrutura →

não-

covalentes;

Profa. Denise

ESTRUTURA DE PROTEÍNAS
Níveis de estruturas protéicas

5. Estruturas → padrões estruturais comuns

• Estrutura primária: descrição de todas as ligações covalentes
(ligações peptídicas e pontes dissufeto) unindo resíduos de aa em uma cadeia polipeptídica;
Sequência de resíduos de aas
• Estrutura secundária: arranjos particularmente estáveis de resíduos de aas dando origem a padrões estruturais recorrentes;
• Estrutura terciária: descreve todos os aspectos do enovelamento tridimensional de um polipeptídeo;
• Estrutura quaternária: quando uma proteína possui duas ou mais subunidades polipeptídicas, onde o arranjo no espaço é chamado de estrutura 4ª.

ESTRUTURA TRIDIMENSIONAL DAS PROTEÍNAS

A ligação peptídica é rígida e planar

Somente duas configurações são possíveis: cis e trans Estrutura da enzima quimiotripsina, uma proteína globular

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Estrutura secundária das proteínas
Alfa-hélice

Sentido da hélice: direita e esquerda

A sequencia de aminoácidos afeta a estabilidade da α-hélice

A conformação β organiza as cadeias polipeptídicas em folhas

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As dobras β são comuns nas proteínas

As proteínas fibrosas: adaptadas para a função estrutural α-Queratina
Colágeno
Estrutura do cabelo

Ondulação permanente dos cabelos

Estrutura do colágeno

Estrutura das fibrilas de colágeno

Padrões de enovelamento estáveis nas proteínas β-curvaturas 3

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DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS

As enzimas atuam com grande velocidade e precisão, fornecendo pouco espaço para o erro.

ENZIMAS

Estrutura, classificação, propriedades e nomenclatura

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Propriedades gerais das enzimas
1. Velocidades de reações