Amino Ácidos e peptídeos

Aminoácido e peptídeos
Princípios de bioquímica do Lehninger, capítulo 3, itens 3.1 e 3.2

Importância das proteínas
• Proteínas medeiam praticamente todos os processos que ocorrem em uma célula, exibindo um número infinito de funções
• Proteínas são a expressão final do código genético Aminoácidos
• Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos (aa) na extrutura primária das proteínas
• Os aa são ligados através de ligações covalentes
• Esses aa podem ser arranjados em sequências diferentes e gerando proteínas de tamanhos diferentes, o que fornece grande diversidade às proteínas As proteínas formadas a partir desses
20 aa podem ter uma diversidade de funções • aa diferem uns dos outros por sua cadeia lateral (R)
• Todos têm um grupo carboxil, um grupo amino ligados ao carbono α (Cα)

• O Cα dos aa estão ligados a 4 grupos diferentes (exceto pela glicina cujo R=H), constituindo-se em centros quirais

Os aa podem se apresentar como dois esteoisômeros

•Análises por difração de raio X podem determinar se um aa encontra-se na configuração L ou D
•Estereoisômeros L e D são como a mão direita e a mão esquerda: são semelhantes, mas não podem ser sobrepostas

• Os aa presentes na estrutura de proteínas são todos estereoisômeros L
• D-aa só foram encontrados em poucos peptídeos pequenos presentes na parede celular bacteriana e em certos antibióticos peptídicos

Mas porque será que a natureza selecionou apenas o estereoisômero L???

Mas porque será que a natureza selecionou apenas o estereoisômero L???
R: Porque para se formar estruturas estáveis e repetitivas, é preciso que essa ocorra a partir de um tipo único de estereoisômero de aa
Porque enzimas são estereoespecíficas, diferenciando um estereoisômero do outro

Os aa podem ser classificados de acordo com as características do seu grupo R

Também são apolares, porém a tirosina pode formar ligação de H

Pontes dissulfeto têm função importante na