Alosteria

perfusão - ventilação e perfusão - Relação ventilação (Va) / perfusão (Q) 5. TRANSPORTE DE OXIGÊNIO - Estrutura da hemoglobina - Ligação do O2 à hemoglobina (frouxa e reversível) 5. TRANSPORTE DE DIÓXIDO DE CARBONO - Alosteria Fim

3.6 Apoenzimas; 3.7 Coenzimas; 3.8 Cinética enzimática de reações envolvendo um substrato; 3.9 Fatores que influenciam a velocidade das reações enzimáticas; 3.10 Conceito de inibidores e tipos de inibição das reações enzimáticas; 3.11 Alosteria. 4. Carboidratos 4.1 Origem e importância biológica dos carboidratos; 4.2 Classificação dos carboidratos; 4.3 Estrutura de monossacarídeos, oligossacarídeos e polissacarídeos; 4.4 Conceitos de carbono assimétrico e estereoisomeria;…

conformacionais que ocorrem nas cadeias globínicas da hemoglobina na transição oxigenação-desoxigenação são transmitidas de uma cadeia a outra através de contato nas interfaces subunidades. Esse fenômeno é a base molecular da cooperatividade de uma forma de alosteria característica de proteínas oligoméricas (multiméricas). Por ser monomérica, a mioglobina não tem essa propriedade. A cooperatividade na hemoglobina é positiva. Isso significa que quando uma cadeia passa do estado oxigenado…

triacilgliceróis ácidos graxos quilomícrons VLDL O pâncreas contém: • Células : secretam glucagon • Células : secretam insulina albumina A síntese de ácidos graxos é regulada por mecanismos de curto prazo: • Disponibilidade de substrato, alosteria, modificação covalente reversível. insulina [citrato] glucagon [palmitoil-CoA] Acetil-CoA carboxilase AÇÃO DOS HORMÔNIOS SOBRE A REGULAÇÃO DA ACETIL CoA CARBOXILASE O glucagon, a adrenalina e a…

outro lugar na enzima modificando o sítio ativo. Inibidor irreversível: uma vez ligado na enzima ele inutiliza-a, tendo esta que ser degradada para formar uma nova. 6) Além da regulação através de inibidores, as enzimas podem ser reguladas por alosteria, modificação covalente, ativação proteolítica. Defina esses três tipos de regulação. 7) Muitas enzimas dependem de cofatores ou coenzimas, para realizar suas atividades. Cite três cofatores e três coenzimas. “Metabolismo de…

enzimas relacionadas à sua biossíntese);  Síntese de hormônios;  Ação antioxidante.  Cofatores enzimáticos facilitam a anexação do substrato à enzima. Fatores que alteram a atividade catalítica:  pH e temperatura;  Inibição;  Alosteria;  Modificação covalente;  Proteólise.  Ocorre principalmente na boca e no intestino • Boca (menor quantidade) - Transporte passivo • Intestino (de 70%a 90%) - Transporte ativo Boca  Transporte passivo mediado por carreadores;

ácido-base, catálise covalente e catálise por íons metálicos 19- Explique os tipos de inibição enzimática. Inibição reversível e inibição irreversível 20- Defina os tipos de regulação enzimática. Retroalimentação: inibição pelo produto; Alosteria: um tipo de modelador; 21- Explique a característica da cooperatividade observada na molécula de hemoglobina. A ligação da primeira molécula de oxigênio facilita o preenchimento dos outros grupos heme, de tal maneira que a…

moléculas de baixa energia como o ADP, AMP e NAD + , os quais também são moduladores alostéricos de várias enzimas regulatórias [1,2]. O aumento das concentrações de AMP intracelulares além de regular a atividade de inúmeras enzimas por alosteria irá ativar enzimas quinases dependentes de AMP, resultando em uma enorme cascata de reações celulares [8,9,11]. De tal mod uma célula, por exemplo, sintetizasse glicogênio ou qualquer o

necessária para estimular a transcrição de complexo fechado para aberto. Os ativadores que estimulam esse tipo de promotor funcionam por alosteria, ou seja, eles interagem com o complexo fechado estável e induzem uma alteração conformacional que provoca a transição para complexo aberto. Existem dois exemplos de ativadores transcricionais que atuam por alosteria. Em um caso, o ativador(NtC) interage com a RNA – polimerase( portadora de σ54) ligada como complexo fechado estável ao…

Inibição enzimática irreversível: bloqueiam permanentemente a interação enzimática. Ocorrem ligações covalentes, levando à inatividade definitiva. 20) Defina os tipos de regulação enzimática Retroalimentação- inibida pelo produto final da via. Alosteria- ligação reversível de um modulador que pode estimular ou inibir a enzima. Modificação covalente- fosforilação de resíduos de aminoácidos. Proteólise- sintetizados como precursores inativos (zimogênios) ativos após clivagem. 21)…