Alosteria

ocorrem nas cadeias globínicas da hemoglobina na transição oxigenação-desoxigenação são transmitidas de uma cadeia a outra, através de contactos nas interfaces das subunidades. Esse fenômeno é a base molecular da cooperatividade, uma forma de alosteria característica de proteínas oligoméricas. Por ser monomérica, a mioglobina não tem essa propriedade. A cooperatividade na hemoglobina é positiva. Isso significa que quando uma cadeia passa do estado oxigenado para o desoxigenado, as…

bioquímica. 4.2. Água, equilíbrio ácido-base, pH e pOH, tampões. 4.3. Biomoléculas. 4.3.1. Carboidratos, lipídios, aminoácidos, proteínas, purinas e pirimidinas, ácidos nucléicos. 4.3.2. Enzimas: ação catalítica, cinética, inibição enzimática e alosteria. 1ª Prova Parcial 2ª Fase 4.4. Metabolismo Celular. 4.4.1. Princípios. Anabolismo e catabolismo. Vias metabólicas. 4.4.2. Metabolismo de carboidratos: Glicólise, via oxidativa das pentoses. Ciclo do ácido cítrico (Ciclo de Krebs).…

diversas reações do metabolismo, diminuindo a energia de ativação das reações, de modo que sua velocidade seja compatível com a vida. As enzimas, devido a seu papel decisivo no metabolismo, estão submetidas a um mecanismo de regalação fina, seja por alosteria ou por ação hormonal, desencadeando cascatas de de modificação covalente ou interferindo na expressão gênica. As proteínas podem ainda ser utilizadas na produção de energia e podem derivar ou macromoléculas, como carboidratos e…

de temperatura , pH e etc...)  O assunto mioglobina /Hemoglobina é bastante importante e costuma ser questão de prova. É de extrema importância entender suas conformações e em especial os fatores moduladores de afinidade do O2 pela hemoglobina (alosteria, efeito bohr e influencia do bifosfoglicerato). As explicações completas estão Lehninger : Cap. 5 -páginas 159 a 169(para quem for estudar pela 5ª edição; e Cap. 7- páginass 168 a 173 (para quem for estudar pela 4ª edição) NÃO DEIXEM DE…

estrutura quarternária. Uma das conseqüências de ter múltiplas subunidades é o fato de que cada subunidade catalítica tem seu próprio sítio ativo. Isso significa que uma enzima com estrutura quarternária pode ligar mais de uma molécula de substrato. Alosteria significa "forma diferente". Enzimas alostéricas mudam de forma entre uma forma ativa e outra inativa como resultado da ligação dos substratos no sítio ativo ou de moléculas regulatórias em outros sítios. No caso mais simples de…

aminoácidos, como aspartato e asparagina, precursor de pirimidinas, pode formar fosfenolpiruvato e a partir desse composto pode ser formado açúcar, aminoácidos, bases nitrogenadas. Outra questão de prova: regulação do ciclo de Krebs. 3 enzimas alosterias no ciclo e 1 enzima alosterica fora do ciclo, que é o complexo da piruvato desidrogenase, na reação preparatória. A piruvato desidrogenase tem como inibidores alostericos: ATP, acetil-coA, NADH, e ácidos graxos (quando estão em alta…

outra superfície, ele interage simultaneamente om o RNA polimerase, trazendo a enzima para o promotor. Esse mecanismo frequentemente chamado de recrutamento, é um exemplo de ligação cooperativa de proteínas do DNA. ✔ Ativadores que atuam por Alosteria Alguns promotores são controlados completamente diferente, assim a RNA-polimerase liga-se , sem auxílio, e forma um complexo fechado estável. Esse complexo não sofre transição espontânea para complexo aberto. A presença de um…

uma nova molécula de acetil-CoA e iniciar uma nova volta ao ciclo. 14ª Descrever os mecanismos de regulação da piruvato desidrogenase e piruvato carboxilase. Piruvato Desidrogenase- É regulada essencialmente através de 2 mecanismos distintos - alosteria e modificação covalente reversível...De fato,existem alguns moduladores alostéricos deste complexo, que, neste caso concreto pertencem à classe dos moduladores negativos, ou seja, inibidores da atividade catalítica: Piruvato…

transformado no produto. Podem existir também outras zonas da cadeia polipeptídica que são sensíveis à presença de determinadas espécies químicas, modulando a atividade da enzima. tais zonas são denominadas centros alostéricos e essa modulação de alosteria. A manutenção da estrutura de uma enzima é de particular importância para a sua atividade: esta pode ser perdida se a enzima é colocada num meio em que fatores como o pH ou a temperatura não favoreçam a estabilidade estrutural da…

/Vermelho: quantidade crescente de inibidor. Vmax: diminui Se a inclinação da reta aumenta, significa que a Vmax está diminuindo já que é o inverso. Km (afinidade da enzima pelo substrato): Não vai se alterar. Outros Tipos de Regulação Regulação Alosteria ( É REVERSIVEL) Acontece em enzimas alostéricas, é aquela que além do sitio ativo (local onde se liga o substrato) existe o sítio Regulatório ou Sítio Alostérico, é no sitio alosterio que a molecula regulatoria vai se ligar. Sua…