teste

Lactato-desidrogenase

Equipe: Locais de produção
A subunidade M é produzida principalmente no fígado e músculo esquelético, enquanto o cérebro e o músculo cardíaco expressam principalmente a subunidade H.
Isoformas no auxílio de qual órgão está a ser afetado, acordando para o fato de maior quantidade de LDH-1 estar presente na mm cardíaca e eritrócitos, LDH-2 nos leucócitos e miócitos cardíacos, LDH-3 nos pneumócitos, LDH-4 nos rins, placenta e pâncreas e LDH-5 nos hepatócitos e miócitos esqueléticos.
Substratos
Seus substratos são o lactato, a coenzima NAD+.
Presença de cofatores
Coenzima NAD+
PH ideal
Ph ideal é de 6,5 à 7,5
Mecanismo de Ação
O LDH(Lactato-desidrogenase) catalisa a transferência de íons hidreto para o NAD+ e do NADH para o piruvato. O LDH catalisa a reação em ambas as direções com alta atividade.

Inibidores
A enzima exibe inibição por feedback e a taxa de conversão do piruvato a lactato é reduzida.
Organismos encontrados
A Lactato-desidrogenase é encontrada em uma grande variedade de seres vivos, tais como animais e plantas.
Aplicações clinicas/relação com doenças.
As lesões musculares esqueléticas são frequentemente encontradas na clinica de equinos, mas essas siteuações são bastante inespecíficas, por isso quando um caso e isolado o diagnostico e bem limitado, o que requer exames laboratoriais complementares. O exame complementar mais utilizado em medicina equina e a bioquímica sérica para determinação das enzimas de função muscular. Sendo assim as principais enzimas avaliadas são a creatina fosfoquinase, lactose desidrogenase e aspartato aminotrasferase, e suas atividades séricas aumentam quando ocorre lesão muscular esquelética e cardíaca. A principal função de LDH é catalisar a reação reversível da L-lactato para piruvato em todos os tecidos. A melhor forma de avaliar bioquimicamente a função muscular esquelética é por meio da analise da atividade das três enzimas.
Este estudo teve objetivo de