Pept deos e Prote nas

Resumo Geral

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A ligação peptídica:
 A ligação entre o grupo carboxi-terminal de um

aminoácido e o grupo amino-terminal de outro aminoácido forma o que chamamos LIGAÇÃO
PEPTÍDICA.
 É uma reação de condensação (libera uma molécula de água)  Forma cadeias que são classificadas em:
-peptídeos (2-3 resíduos)
-oligopeptídeos (4-40 resíduos)
-Proteínas (mais de 40 resíduos)

A ligação peptídica:

A Ligação peptídica:
 Por convenção a extremidade amino-terminal é

colocada á esquerda.

Proteínas:
 São as biomoléculas com maior a maior variedade de

funções. Podem ser:
-estruturais
-sinalizadoras
- catalizadoras (enzimas)
- transportadoras
- defesa (anticorpos) entre outras funções...
 Sua função é determinada por sua estrutura tridimensional que por sua vez é determinada pela sequencia de aminoácidos.

Proteínas:
 Desse modo podemos definir os níveis estruturais das

proteínas em :
-Primário
-Secundário
-Terciário
-Quaternário

Estrutura Primária:
 É a sequencia de

aminoácidos. É ela que contém toda a informação necessária para determinar as estruturas secundária e terciária. Estrutura Secundária:
 Arranjo tridimensional de curta distancia da estrutura

primária.
 É estabilizada principalmente por pontes de

hidrogênio.
 Existem dois tipos principais:

-α hélice
- Folhas β

Estrutura secundária: α hélice
 Estruturas helicoidais estabilizadas pela maximização

das pontes de hidrogênio.

Estrutura secundária: Folhas β
 Cadeias peptídicas mais estendidas do que na

conformação α. Também são estabilizadas por pontes de hidrogênio mas, diferente das α, essas ligações ocorrem ENTRE cadeias peptídicas.

Estrutura Terciária
 É o arranjo tridimensional final da proteína. Nesse

arranjo as partes hidrofílicas tendem a proteger as partes hidrofóbicas, minimizando a exposição destas ao solvente. Adquirindo uma conformação mais favorável energeticamente.
 Estabilizada por:

Estrutura terciária: classificação estrutural De acordo