Lab 3

Universidade Federal de Goiás
Instituto de Química
Engenharia Química
Laboratório de Engenharia Química

Cinética Enzimática

Profª. Drª: Fernanda Ferreira Freitas
Alunos: Dhyovanna Fonseca Menezes Jéssica Guimarães Silva Luis Lourenço Mendonça Parreira Paulo Alves da Costa Filho

Goiânia, Abril de 2013

Introdução

As enzimas são denominadas catalisadores biológicos porque atuam na aceleração de reações presentes nos seres vivos. Sem elas, reações simples como a digestão de um pão com manteiga pela manhã seria tão lenta a ponto de não ser viável ao ser humano. Embora haja uma infinidade de enzimas atuando no organismo de um homem, a maneira de atuação é semelhante nas variações que elas apresentam. Todas se encaixam no substrato a ser degradado por meio de um sítio ativo. A reação de ‘quebra’ acontece fornecendo produtos e a enzima é liberada na sua estrutura inicial.
A concentração de substrato presente afeta a velocidade de uma reação catalisada por uma enzima. Porém, essa concentração é difícil de ser determinada, pois varia à medida que o substrato é convertido em produto. Uma forma de simplificar esse problema é medir a velocidade inicial da reação (V0). Em 1913, Leonor Michaelis e Maud Menten elaboraram a teoria geral da ação das enzimas com base na ideia de que estas ligam-se à molécula de seu substrato para formar o complexo ES. Eles propuseram que a enzima primeiro combina-se reversivelmente com o substrato, para formar o complexo enzima-substrato, em um passo reversível relativamente rápido.
A Equação de Michaelis–Menten (EMM) descreve como a velocidade de reação v depende da posição do equilíbrio ligado ao substrato e da constante de velocidade k2. Michaelis e Menten mostraram que se k2 for bem menor que k-1 (chamada a aproximação de equilíbrio), pode obter-se a seguinte equação: v=Vmáx[S]Km+[S] (1)
Esta EMM é a base dos estudos de cinética enzimática, sendo outras equações derivadas dessa a partir de