Estrutura e catálise – aminoácidos, peptídeos e proteínas

ESTRUTURA E CATÁLISE – Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes nas células vivas, ocorrendo em todas suas partes e em grande variedade e com grande diversidade de funções biológicas. São constituídas por unidades monoméricas de aminoácidos.
AMINOÁCIDOS
As proteínas são polímeros resultantes de reações de condensação entre aminoácidos. Os vinte tipos de aminoácidos primários foram descobertos entre 1806 (asparagina) e 1938 (treonina) e receberam nomes triviais.
Os aminoácidos têm características estruturais comuns
Todos os aminoácidos primários são a-aminoácidos, ou seja, têm um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (carbono a). Os aminoácidos diferem entre si por suas cadeias laterais (grupos R), os quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica e influenciam suas hidrossolubilidades.
Os carbonos dos aminoácidos são identificados ou por números ou por letras gregas. No primeiro caso, o carbono número 1 é o carbono da carboxila e o carbono 2, o carbono quiral. No segundo caso, o carbono quiral é chamado carbono a e o primeiro carbono da cadeia lateral é chamado b, e assim por diante (g, d, e, ...).
Todos os aminoácidos (exceto a glicina) possuem um carbono quiral (C-a) ao qual está ligado, em um arranjo tetraédrico, um átomo de hidrogênio, uma amina, uma carboxila e um radical variável (grupo R). Os aminoácidos formam ao redor do centro quiral duas configurações possíveis – estereoisômeros enantiômeros. Estas duas formas são chamadas de L-aminoácidos ou D-aminoácidos, segundo se assemelhem ao L- ou D-gliceraldeído, respectivamente. Os aminoácidos também podem ser especificados pelo Sistema RS. Este sistema observa a distribuição dos grupos funcionais ao redor do carbono quiral (R, se a distribuição é no sentido horário, e S, se no sentido anti-horário).
Os resíduos de aminoácidos nas proteínas são L-estereoisômeros
Os aminoácidos primários são sempre L-estereoisômeros porque os