Estudo dirigido proteínas

Universidade Potiguar – UnP
Disciplina: Bioquímica
Professora: Ana Katarina M. C. Soares

PROTEÍNAS

Aminoácidos ligados formam uma cadeia protéica (polipeptídica), originando asproteínas. Estas são as macromoléculas mais importantes, elas possuem estruturascomplexas e desempenham inúmeras funções, como:

-Dinâmicas: Transporte, defesa, catálise de reações, controle de metabolismo e contração.
-Estruturais: colágeno e elastina (sustentação estrutural de células e tecidos).

As unidades de repetição são capazes de girar em torno de seus átomos criando conformações tridimensionais das proteínas. Essa mobilidade rotacional entre o carbono α do resíduo dos aminoácidos e seu radical carboxila e amina possui giro livre originando dois tipos de ligação:ψ (psi) – entre o Cα e o carbono da carbonila e φ (phi) - entre o Cα e o nitrogênio do grupamento amino.

Para determinar a estrutura são costumeiramente definidos 4 níveis de organização:

1 - Estrutura Primária é a ordem na qual os aminoácidos estão ligados covalentemente.Pode ser destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, comliberação de peptídeos menores e aminoácidos livres. Um ex.: estrutura da insulina.Patologia conhecida Anemia falciforme – caracterizada pela alteração de 1 aminoácidos nacadeia da globina, troca de Glu por Val.2 -

2 - Estrutura Secundária é o arranjo espacial do esqueleto, a cadeia polipeptídica, mantida por pontes de hidrogênio. É o nível de organização das proteínas fibrosas.O arranjo secundário de um polipeptídio pode ocorrer de forma regular; originando dois tipos:
•α-Hélice – uma hélice em espiral, similar a um bastão, estabilizada por pontes de hidrogênio – é a forma mais comum.
•Estrutura (Folha) – envolve dois ou mais seguimentos polipeptídicos da mesmamolécula ou de moléculas diferentes, arranjados em paparelo ou antiparalelo, que adquirem um aspecto de folha dobrada em pregas – são estabilizadas por pontes de hidrogênio.

Além das