Bioquímica - eletroforese cromatografia

INSTITUTO FEDERAL DE EDUCAÇÃO, CIÊNCIA E TECNOLOGIA DO PARÁ - CAMPUS CASTANHAL.

TECNOLOGIA EM AQUICULTURA

JACKSON OLIVEIRA ANDRADE
LAILA AMANDA DO CARMO MOREIRA
REINALDO DA SILVA BRAZ

SEPARAÇÃO E PURIFICAÇÃO DE PROTEÍNAS

CASTANHAL
2012

INSTITUTO FEDERAL DE EDUCAÇÃO, CIÊNCIA E TECNOLOGIA DO PARÁ - CAMPUS CASTANHAL.

TECNOLOGIA EM AQUICULTURA

JACKSON OLIVEIRA ANDRADE
LAILA AMANDA DO CARMO MOREIRA
REINALDO DA SILVA BRAZ

SEPARAÇÃO E PURIFICAÇÃO DE PROTEÍNAS

CROMATOGRAFIA EM COLUNA, CROMATOGRAFIA DE TROCA IÔNICA, CROMATOGRAFIA DE AFINIDADE E ELETROFORESE. Trabalho apresentado ao curso Superior de Tecnologia em Aquicultura do Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Pará – Campus Castanhal, como requisito de Avaliação da disciplina de Bioquímica. Orientador: Prof. MSc. Neto Negrão.

CASTANHAL 2012

Sumário Coluna de cromatografia 4 Cromatografia iônica 4 Cromatografia de afinidade 4 Eletroforese 4 Referências Bibliográficas 6

Coluna de cromatografia Os métodos mais poderosos para o fracionamento das proteínas fazem uso da coluna de cromatografia, que se beneficia das diferenças de carga, tamanho, afinidade de ligação e outras propriedades da proteína. Um material sólido poroso com propriedades químicas apropriadas (fase estacionária) é Mantido em uma coluna, e uma solução tamponada (fase móvel) passa a dele. A solução contendo a proteína adicionada no topo da colina percorre a matriz solida como uma banda em uma continua expansão pela fase móvel. Proteínas individuais migram mais rápido ou mais lentamente através da coluna dependendo das suas propriedades.
Cromatografia iônica A matriz sólida possui grupos carregados negativamente. Na fase móvel, as proteínas com cargas positivas liquidas migram através da matriz mais lentamente que aquelas com carga negativa, porque a migração da primeira é mais retardada pela interação com a fase estacionária. Os dois tipos de proteínas podem ser separados em duas bandas diferentes.