Bioquimica

Graduação em Biotecnologia
Disciplina de Proteômica
Caroline Rizzi
Doutoranda em Biotecnologia -UFPel

Ligação peptídica

Aminoácido 1

Aminoácido 2

A ligação peptídica é uma amida.
O
-C
NH2

um dipeptídeo
A ligação peptídica ocorre entre o grupo
-carboxila de um aminoácido e o grupo
-amino de outro aminoácido.

Não são reações espontâneas

Ligação peptídica
O

O

C

C

N
H

N
H

Ressonância eletrônica: nuvem de elétrons oscilando entre o C e o N.

Híbrido de duas estruturas contribuintes:
Elétrons distribuídos nos átomos da ligação
Caráter de dupla ligação

Ressonância: Distância de 1,32 A°

Os quatro átomos da ligação peptídica e os dois carbonos α ficam no plano com ângulos de
120 ° entre o C e N

A ligação peptídica é plana e rígida!!!

Ligação estável
Quebra a altas temperaturas
 pH ácido ou base
Proteases
Não há rotação
Não tem carga elétrica
Permite duas configurações espaciais: cis e trans

Ligação cis e trans
Trans: os grupamentos dos carbonos α estão em lados opostos da ligação peptídica

Prolina: configurações cis e trans→ choques estéricos em ambas as formas

O

A ponta amídica é considerada sendo o início da cadeia peptídica
• Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos
- presença da ligação peptídica
- formação de pontes de hidrogênio
•Grupamento N-terminal (NH3+ livre)
C- terminal (COO- livre)

Peso molecular de 1 aa:
110 Da

Possui polaridade

•Resíduos de aminoácidos
•Radicais dos aminoácidos - ligados a espinha dorsal
- radicais são responsáveis pelas propriedades dos peptídios

A perda da carga dos NH e COOH, a interação com outros grupos R do peptídeo podem afetar os valores de pK.

Flexibilidade da Cadeia Peptídica α Embora a ligação peptídica seja plana, há rotação ao redor das ligações ao carbono α de cada resíduo de aminoácido, permitindo o enovelamento da proteína

Dois ângulos de rotação:
(fi) – ângulo de rotação entre o C e N
- (psi ) – ângulo de rotação entre o C e o C

Determinam o trajeto da ligação peptídica