Bacterias

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Faculdade de Saúde, Ciências Humanas e Tecnológicas do Piauí – NOVAFAPI
Curso: Biomedicina – 2º Período
Disciplina: Bioquímica
Professor (a): Valeria Claudiane Simeão Oliveira
RELATÓRIO DE AULA PRATICA
Determinação Qualitativa dos Aminoácidos
Aluno (a): Brennda Pereira Coelho
Teresina – Piauí
2012
1. Introdução
As proteínas são substancias orgânicas de alto peso molecular formadaspor um grande número de aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. “Elas ocorrem em todas as células e em todas as partes destas” (NELSON, COX, 2002). São os constituintes básicos da vida: tanto que seu nome deriva da palavra grega "proteios", que significa "em primeiro lugar". Nos animais, as proteínas correspondem a cerca de 80% do peso dos músculos desidratados, cerca de 70% da pele e90% do sangue seco.
As células dos organismos vivos contém uma variedade de proteínas com funções diferentes. “O mais notável é que as células podem produzir proteínas com propriedades e atividades extraordinariamente diferentes, pela reunião dos mesmos 20 aminoácidos em muitas combinações e sequencias diversas.” (NELSON, COX, 2002). As membranas que circundam as células são proteínas, asreações metabólicas que se dão no interior das células são catalisadas por enzimas que são proteínas. A reprodução das células e a transmissão das características hereditárias dependem das proteínas. Certos hormônios são proteínas, e os anticorpos que defendem o corpo são proteínas.
As proteínas apresentam uma diversidade incrível de funções, mas, todas têm em comum a característica estrutural: sãopolímeros lineares de aminoácidos. Segundo Campbell (2000) “para uma cadeia de 20 aminoácidos, há mais de 1 bilhão de sequencias possíveis”.
Cada aminoácido apresenta um grupo carboxila, um grupo amino primário e uma cadeia lateral distinta ligado ao carbono alfa, sendo essa ultima a que determina o papel do aminoácido na proteína.
De acordo com Campbell (2000) “proteínas biologicamente ativas sãopolímeros que consistem de aminoácidos ligados por ligações peptídicas covalentes”. A complexidade da estrutura proteica é analisada considerando os quatro níveis de organização, denominados: primário, secundário, terciário e quaternário.
Quando as proteínas são hidrolisadas, elas são convertidas numa mistura de aminoácidos.
“Por hidrólise, as proteínas fornecem somente aminoácidos (proteínassimples) ou, além dos aminoácidos, outros compostos orgânicos ou inorgânicos (proteínas conjugadas). A porção não proteica é denominada grupo prostético” (MOTTA, 2009).
Hidrólise proteica, então, é a reação reversa da síntese proteica, isto é, a proteína ao hidrolisar-se regenera os aminoácidos que lhe deram origem.
A detecção de proteínas em materiais biológicos envolve reações especificas comdeterminados reativos, os quais originam substâncias coloridas que absorvem luz na região visível, permitindo a sua quantificação.
A reação da Ninhidrina, por exemplo, é de extrema importância na Bioquímica e é utilizada na detecção de aminoácidos por ter a característica amina primária. Por ser um agente oxidante muito poderoso, a ninhidrina reage com o aminoácido da cadeia, dando origem a umcomposto de cor púrpura.
O reagente de biureto é um reagente analítico feito de hidróxido de potássio (KOH) e sulfato de cobre (II) (CuSO4), junto com tartarato de sódio e potássio (KNaC4H4O6·4H2O). Este reagente de coloração azul torna-se violeta na presença de proteínas, e muda para rosa quando combinado com polipeptídeos de cadeia curta.
“A carga elétrica de uma proteína é o somatório das cargasapresentadas pelos aminoácidos que a compõem. [...] As proteínas exibem valores de pI característicos que refletem a proporção entre aminoácidos ácidos e básicos em sua composição.” (MARZZOCO, TORRES, 1999). A precipitação das proteínas com metais pesados se dá com cátions como Hg2+, Pb2+, Cu2+, Fe2+, Cd2+e Zn2+ formam precipitados insolúveis de proteínas, denominados de acordo com o elemento...
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