Transglutaminase

1. Introdução
A transglutaminase (TGase) catalisa a formação de ligações cruzadas intra e intermoleculares entre os resíduos dos aminoácidos lisina e glutamina de proteínas, dessa forma, a enzima pode ser utilizada na reestruturação ou união de pedaços de carne, formação de géis, filmes protéicos e modificação das características de proteínas e alimentos protéicos (KOBAYASHY, 2006).

Figura 1: Mecanismo de ação da Transglutaminase

A enzima pode ser encontrada em seres humanos, animais, plantas e microorganismo, sendo a fonte microbiana a mais utilizada. Pode ser obtida através de microorganismos como Streptomyces mobaraensis ou Streptoverticillium mobaraense que são altamente produtores de transglutaminase. A transglutaminase microbiana apresenta atividade na faixa de pH de 5,0 a 7,5, sendo que seu pH ótimo de atividade é 7,0(KOBAYASHY, 2006).
A transglutaminase apresenta uma temperatura ótima de atividade enzimática de 55ºC (10 minutos em pH 6,0), perde sua atividade em pouco tempo quando submetida à temperatura de 70ºC. A enzima ainda fica ativa a 10ºC, e mantém atividade residual até perto da temperatura de congelamento. (MACEDO et al., 2005). A estabilidade térmica desta enzima pode ser melhorada surpreendentemente em sistemas de proteína alimentar, no qual ela não é fácil de ser quebrada (YIMING).
Em relação à especificidade quanto ao substrato, a maioria dos alimentos ricos em proteínas pode ter ligações cruzadas em seus grupos protéicos. (MACEDO et al., 2005).
As indústrias de alimentos utilizam as transglutaminases para proporcionar a melhoria de qualidades físicas dos produtos, tais como: textura, firmeza e elasticidade. Além disso, a enzima pode influenciar no gosto do produto (GMO Compass).
Algumas áreas de aplicações possíveis da enzima são: melhora na textura, sabor e aroma de carne para hambúrguer, otimização do fatiamento de salsicha, melhora da consistência de produtos derivados do leite, como o iogurte. A enzima catalisa a formação de