bioquimica

1)O que são os α-cetoácidos? Como são formados?
São intermediários metabólicos, o alfa-cetoaciado é o produto gerado da doação do grupo amina pro alfa-cetoglutarato.
2) Qual o tipo de ligação das proteínas? Explique.
Ligação peptídicas ocorrem por meio do grupo amina de um aminoácido é o grupo carboxila
3) O glutamato pode sofrer transaminação e desaminação. Monte o esquema e explique.
Transaminação: É a transferência de um grupo amina
Desaminação: recebe oxgenio, quando o grupo amina através do NAD fica livre, recebe oxigênio e volta a ser alfa glutamato e deixa o grupo amina livre, grupo amina vira amônia e libera uréia
4) Descreva o ciclo da uréia.
1 reação temos a união do CO2 com o NH3 a partir do consumo de 2atp um fornece energia e outro fosfato
2 reação o carboncil juntamente com a ornitina forma a citrulina
3 reação a citrulina (fora da célula) se liga ao aspartato com gasto de mais 2 atp gerando assim o arginosuccinato
4 reação o arginosuccinato libera o fumarato e vira orginina que libera a uréia e volta a ser ornitina
5) Quais são os fundamentos utilizados para explicar a origem da vida?
Teoria da biogênese,
6) Qual é o aminoácido mais simples? Porque?
Glicina, por serem mais solúveis em água e é adicionada a outras moléculas para torna-las mais solúveis de forma que ela seja excretada na urina.
7) Cite os aminoácidos glicogênicos e cetogênicos e determine quais intermediários metabólicos são gerados a partir deles.
Glicogenicos:
glutamina: glutamarato e amônia arginina: ornitina serina: piruvato cetogenicos lisina e leucina
8) Quais são as forças usadas para a manutenção da estrutura tridimensional das proteínas.
A estrutura tridimensional das proteínas é determinada por sua seqüência de aminoácidos e a função da proteína depende de sua estrutura, que é singular (ou quase) para cada proteína. Esta estrutura é estabilizada principalmente por interações não-covalentes.
10) Explique cada um dos fatores que interferem na atividade enzimática.
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