Enzimas

Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza normalmente protéica, com atividade intra ou extracelular que têm funções catalisadoras. Isso é conseguido através do abaixamento da energia de ativação necessária para que se dê uma reação química, resultando no aumento da velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos seres vivos (1).
Para entender o funcionamento das enzimas, devem-se conhecer dois conceitos: energia livre de ativação e estado de transição. Energia livre de ativação é a energia inicial necessária para que a reação ocorra. Estado de transição é o ponto da reação que possui a maior energia de ativação. Nesse ponto, a reação está no ponto máximo da barreira energética que separa os reagentes e os produtos, fazendo com que a probabilidade de uma ligação química se rompa ou se forme seja muito elevada (2).
As enzimas atuam combinando-se aos substratos (ligação esta que ocorre no sítio ativo) para produzir um estado de transição que possui menor energia de ativação em relação ao estado de transição da reação não-catalisada. Quando a enzima se liga ao substrato, este último tem a sua forma modificada, fazendo com que seja gasto energia, de modo a diminuir a energia do estado de transição da reação catalisada, conseqüentemente fazendo com que ocorra uma diminuição na energia necessária para o término da reação (2).
Em 1958, Daniel Koshland sugeriu uma modificação ao modelo de chave-fechadura: uma vez que as enzimas exibem estruturas flexíveis, o sítio ativo altera a sua forma de maneira continuada através de interações com o substrato, enquanto esse mesmo substrato vai interagindo com a enzima. Como resultado, o substrato não se liga simplesmente a um sítio ativo que é rígido. As cadeias laterais dos aminoácidos que formam os sítios ativos sofrem uma reorientação de maneira a que as suas posições potenciem a ação catalítica da enzima. Em alguns casos, como nas glicosidases, a molécula de substrato também sofre alterações de