Desnaturação

Todas as proteínas iniciam sua existência no ribossomocomo uma sequência linear de resíduos de aminoácidos. Esse polipeptídeo deve enovelar-se durante e em seguida à síntese, à fim de atingir a sua conformação nativa. Pequenas alterações no meio em que se localiza a proteína podem resultar em alterações estruturais, que poderá levar à uma deficiência no seu funcionamento.
A estrutura protéica adquire sua função em meio celular específico. Condições diferentes daquelas presentes no interior da célula podem resultar em variáveis alterações na estrutura das proteínas. Uma perda da estrutura tridimensional suficiente para causar perda de função recebe o nome de desnaturação. O estado desnaturado não necessariamente corresponde à um desenovelamento completo da estrutura protéica e a uma randomização de conformação. Sob a maioria das condições, as proteínas desnaturadas se encontram em um conjunto de estados parcialmente enovelados pouco elucidados.
A maioria das proteínas pode ser desnaturada pelo calor, que afeta as interações fracas em uma proteína (especialmente entre as ligações de hidrogênio) de forma complexa. Quando a temperatura se eleva lentamente, uma conformação protéica geralmente permanece intacta até que haja uma perda abrupta de estrutura em uma faixa estrita de temperaturas. Essa alteração repentina indica que o desenovelamento é um processo cooperativo: a perda da estrutura em uma parte da proteína desestabiliza outras partes.
A desnaturação protéica se dá não só pelo calor, mas também por extremos de pH, por alguns solventes orgânicos miscíveis com a água (álcool e acetona, por exemplo), por certos solutos como uréia e cloridrato de guanidínio ou pordetergentes. Cada um desses agentes desnaturantes representa um tratamento relativamente brando no sentido de que nenhuma ligação covalente na cadeia polipepitídica é rompida. Os solventes orgânicos (uréia e detergente) agem principalmente de modo a promover o rompimento de interações hidrofóbicas que