Análise de proteína: característica e pesquisa de aminoácidos em ovoalbumina

Prática um: Análise de Proteína: Característica e Pesquisa de Aminoácidos em Ovoalbumina.
As proteínas constituem um importante grupo de nutrientes, pois exercem o papel de construtoras das mais diversas estruturas dos organismos, desde os vírus até os mais complexos, e catalizadoras de diversas reações. São polímeros de aminoácidos, que, por sua vez, são formados pelo grupo funcional carboxila (um carbono sp2 que compartilha dois pares de elétrons com um oxigênio e um par com o grupo hidroxila) unido a um carbono que se liga a um grupo amino, a um hidrogênio e a algum radical. A ligação entre os aminoácidos acontece entre o grupo amino e a carboxila, havendo a formação de água. As interações intramoleculares das proteínas nos permite observar sua estrutura de acordo com quatro níveis distintos: Nível primário: diz respeito à sequência de aminoácidos em si, sem se importar com o arranjo tridimensional. Nível secundário: é o arranjo da espinha dorsal da proteína, resultante das pontes de hidrogênio entre o oxigênio das carboxilas e o hidrogênio dos aminos que se encontram relativamente próximos. Existem basicamente dois tipos de arranjos secundários regulares: α-hélice e folha β. A α-hélice acontece devido às interações entre os átomos das ligações peptídicas adjacentes, sendo a forma mais encontrada de estrutura secundária regular. É o arranjo do DNA. A folha beta acontece devido à interação dos mesmos átomos, só que desta vez, de forma perpendicular à espinha dorsal, entre estruturas paralelas, que podem fazer parte da mesma ou de outra molécula. Nível terciário: dobras nas estruturas secundárias das proteínas, provocadas pela interação dos radicais dos aminoácidos. Se esse nível pode ser observado, a proteína é chamada de globular. Se não, ela é chamada de fibrosa. Nível quaternário: dá-se devido à interação entre várias cadeias polipeptídicas.
Todos os níveis estruturais devem ser observados para que se possa conhecer as propriedades da