Aminoacidos

Metabolismo de aminoácidos

O conjunto de aminoácidos presentes nas células origina-se das proteínas exógenas (provém da dieta e são hidrolisadas no trato digestório) e das proteínas endógenas (hidrolisadas intracelularmente).

Degradação de proteínas

O método principal de degradação das proteínas é a sua ligação com ubiquitina. Este processo ocorre no citossol, e ocorre com gasto de ATP. A carboxila terminal da ubiquitina é unida por uma ligação semelhante à peptídica, mas com o grupo E-amino de um resíduo de lisina da proteína a ser degradada. Após esta ligação, outras moléculas de ubiquitina se ligam à proteína. Neste ponto a proteína está ubiquitinada e destinada à degradação. A proteína interage com um grande complexo proteolítico, o proteassomo, capaz de hidrolisar suas ligações peptídicas.

Degradação de aminoácidos

A degradação de aminoácidos segue um padrão, apesar de ocorrer por vias diferentes: primeiro o aminoácido é desaminado, e a cadeia carbônica restante é convertida em compostos comuns ao metabolismo de carboidratos e lipídios.

Remoção do grupo amino: o grupo amino é retirado pela aminotranferase e transferido para a-cetoglutarato, formando um a-cetoácido e glutamato. Essa reação usa como coenzima o PLP (piridoxal fosfato), que é derivada da vitamina B6. Podem reagir também com oxaloacetato, formando aspartato (nos músculos).

Numa segunda etapa, o glutamato pode seguir dois cainhos: uma desaminação (1) ou uma transaminação (2).

Na desaminação, o glutamato libera seu grupo amino como Nh3, que se converte em NH4+ e vai para o ciclo da uréia. Esta reação ocorre principalmente no fígado e utiliza NAD+ ou NAP+ como coenzima. Essa enzima é específica para o glutamato, portanto, para que o grupo amino seja liberado na forma de uréia, o composto deve antes ser convertido a glutamato no fígado.

Na transaminação, o glutamato reage com oxaloacetato, formando aspartato e a-cetoglutararo.

Com essas duas vias, a maioria dos