Roteiro de aulas práticas - bioquímica

UNIVERSIDADE FEDERAL FLUMINENSE
INSTITUTO DE BIOLOGIA DEPARTAMENTO DE BIOLOGIA CELULAR E MOLECULAR GCM

ROTEIRO DE AULAS PRÁTICAS

PRÁTICA No 1 – TITULAÇÃO DE AMINOÁCIDOS E ESTUDO DO EFEITO-TAMPÃO

1. Introdução 1.1. Aminoácidos – estrutura e propriedades Em química, um aminoácido é qualquer molécula que contém simultaneamente grupos Esses isômeros são denominados enantiômeros, são quirais (do grego kiros, que significa “mão”). São imagens especulares que não podem ser sobrepostas. A designação L ou D foi proposta por Emil Fischer, em 1891, com base na caracterização das formas L e D do gliceraldeído, conforme mostrado na Figura 3:

funcionais amina e ácido carboxílico. Em bioquímica, este termo é usado como termo curto e geral para se referir aos aminoácidos alfa: aqueles em que as funções amino (NH3+) e carboxila (COO-) estão ligadas ao mesmo carbono, conforme a fórmula indicada na Figura 1:

CHO

CHO

HO

H

H

HO

H R C NH 3+ COO CH 2OH
L-Gliceraldeído

CH 2OH
D-Gliceraldeído

+

COO -

COO -

Figura 1 – Fórmula geral dos aminoácidos

Como se pode observar, ambos os grupos estão ligados ao carbono central, ao qual está também ligado um grupamento lateral variável, denominado R. A estrutura dos aminoácidos dá origem a dois isômeros opticamente ativos, isto é, capazes de promover a rotação do plano da luz polarizada (Figura 2).

H

NH 3+ H3N+

H

CH 3
L-Alanina

CH 3
D-Alanina

Figura 3 – Relação entre as formas L e D do Espelho
O OOO

Gliceraldeído e da Alanina. Historicamente, as designações L e D foram usadas como abreviações dos adjetivos levorrotatório (provoca a rotação da luz para a esquerda) e

R

NH 3+

H3N+

R

dextrorrotatório (provoca a rotação da luz para a direita), respectivamente. Entretanto, sabe-se que nem todos os L-aminoácidos são levorrotatórios. Todos os

HO

OH

aminoácidos das proteínas naturais têm a configuração L, porque as proteínas são sintetizadas por enzimas que