Relatório desnaturação de proteínas

Relatório IV: DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS

I. INTRODUÇÃO

Desnaturação proteica é a perda da estrutura tridimensional da proteína, ou seja, ela perde a sua forma original.
Há desnaturações reversíveis, e irreversíveis.
Temos como irreversível o exemplo da albumina do ovo, que uma vez que foi cozida, o resfriamento não faz com que a proteína se renature.

A desnaturação faz com que a proteína perca a sua função. É por isso que não podemos passar de 42º de febre, pois daí em diante muitas enzimas(que são proteínas) irão se desnaturar e trazer muitos malefícios ao indivíduo.

Os agentes responsáveis:
-O calor. Cada proteína tem uma temperatura específica de desnaturação.

-O pH. O pH(potencial de hidrogenato) também pode desnaturar uma proteína, uma vez que esta tem seu pH, qualquer coisa em contraposição irá alterar sua estrutura tridimensional.

-Agentes químicos, como o veneno. Esses agentes podem agir sobre a proteína desfazendo ligações, principalmente em pontes de hidrogênio.

Uma proteína formada por uma ou mais cadeias de aminoácidos unidos entre si através de ligações peptídicas que envolvem os grupos carboxílico do primeiro aminoácido e amina do segundo aminoácido. Os aminoácidos dipróicos e tripróicos (grupos ionizáveis: a-COOH, a-NH+3 e radical) perdem suas propriedades ácido-básicas dos grupos ionizáveis ligados ao carbono a quando estão envolvidos em ligações peptídicas, exceto no primeiro resíduo amina livre e no último resíduo carboxila livre de uma cadeia. Os aminoácidos tripróicos em pH biológico (aproximadamente 7,4) podem apresentar carga positiva (Lisina, Arginina e Histidina) ou carga negativa (Ácido aspartico e glutâmico) nos seus radicais, que determinam as interações iônicas que estabilizam a estruturas mais complexas da proteína e conjunto com outras forças não-covalentes. No processo de desnaturação as interações não covalentes são rompidas por um agente desnaturante ficando apenas as ligações covalentes (peptídicas e