Relat Rio Fapesp Final 17 Dez 1

1) RESUMO DO PLANO INICIAL
Lipases são enzimas que catalisam a hidrólise de ligações éster, em meio aquoso, ou reações sintéticas, quando em ambientes aquo-restritos, o que as tornam interessantes para aplicações em diferentes segmentos industriais. Um exemplo disso é o interesse em sua utilização para tratamento de afluentes e na recuperação de áreas poluídas, pois quando a lipase é utilizada para isso, os produtos de sua reação causam menos poluição do que reações químicas convencionais. Entretanto, existem alguns fatores limitantes como: instabilidade enzimática, dificuldade de recuperação da enzima após a catálise, e alto custo relacionado à purificação da lipase, realizada principalmente por métodos cromatográficos. Além disso, muitas lipases, devido ao seu forte caráter hidrofóbico, tendem a formar agregados de alta massa molecular, o que dificulta a purificação por métodos tradicionais e obriga à adição de tensoativos ou solventes para rompimento do agregado, elevando os custos. Devido a esses fatores, os sistemas de micelas reversas têm sido estudados tanto para purificação de lipases por extração líquido-líquido, quanto como meio reacional para aplicação dessas enzimas em biocatálise. Micelas reversas consistem de ambientes micro-aquosos, compostos de solvente orgânico, surfactante e água. Este sistema possui uma variedade de vantagens: permite a solubilização tanto de substratos e produtos hidrofílicos quanto hidrofóbicos; evita o contato direto da proteína com o solvente orgânico, possibilita o uso de temperaturas mais elevadas; é uma solução isotópica; é uma técnica com grau de dificuldade menor e com custo reduzido, em relação às técnicas cromatográficas tradicionais (CARVALHO e CABRAL, 2000).
A extração por micelas reversas tem sido utilizada com sucesso para a purificação de lipases, como por exemplo, as lipases produzidas por Chromobacterium viscosum, Penicillium citrinum, Bacillus megaterium, Thermomyces lanuginosa e Aspergillus níger (