Relat Rio Fapesp Final 17 Dez 1

Lipases so enzimas que catalisam a hidrlise de ligaes ster, em meio aquoso, ou reaes sintticas, quando em ambientes aquo-restritos, o que as tornam interessantes para aplicaes em diferentes segmentos industriais. Um exemplo disso o interesse em sua utilizao para tratamento de afluentes e na recuperao de reas poludas, pois quando a lipase utilizada para isso, os produtos de sua reao causam menos poluio do que reaes qumicas convencionais. Entretanto, existem alguns fatores limitantes como instabilidade enzimtica, dificuldade de recuperao da enzima aps a catlise, e alto custo relacionado purificao da lipase, realizada principalmente por mtodos cromatogrficos. Alm disso, muitas lipases, devido ao seu forte carter hidrofbico, tendem a formar agregados de alta massa molecular, o que dificulta a purificao por mtodos tradicionais e obriga adio de tensoativos ou solventes para rompimento do agregado, elevando os custos. Devido a esses fatores, os sistemas de micelas reversas tm sido estudados tanto para purificao de lipases por extrao lquido-lquido, quanto como meio reacional para aplicao dessas enzimas em biocatlise. Micelas reversas consistem de ambientes micro-aquosos, compostos de solvente orgnico, surfactante e gua. Este sistema possui uma variedade de vantagens permite a solubilizao tanto de substratos e produtos hidroflicos quanto hidrofbicos evita o contato direto da protena com o solvente orgnico, possibilita o uso de temperaturas mais elevadas uma soluo isotpica uma tcnica com grau de dificuldade menor e com custo reduzido, em relao s tcnicas cromatogrficas tradicionais (CARVALHO e CABRAL, 2000). A extrao por micelas reversas tem sido utilizada com sucesso para a purificao de lipases, como por exemplo, as lipases produzidas por Chromobacterium viscosum, Penicillium citrinum, Bacillus megaterium, Thermomyces lanuginosa e Aspergillus nger ( AIRES-BARROS et al., 1991 KRIEGER et al., 1997 LIMA et al., 2004 FERNANDES et al., 2004 NANDINI et al., 2009).