proteinas

A LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Linus Pauling e Robert Corey, nas décadas de 40 e 50, registraram os padrões de difração de raios X produzidos por cristais de aminoácidos, dipeptídeos e tripeptídeos simples e, a partir desses padrões, deduziram com precisão a estrutura da ligação peptídica.

Demonstraram que a ligação C-N em uma ligação peptídica é menor que a ligação C-N existente nas aminas simples.

Outros aspectos da ligação peptídica:
A ligação C-N tem caráter de dupla ligação, não girando livremente;
Os átomos do grupo peptídico situam-se em um único plano (coplanar), ficando o átomo de oxigênio do grupo carbonila e o átomo de hidrogênio do grupo -NH em posição trans, ou seja, estão em lados opostos da ligação C-N;
Existe livre rotação entre as ligações N-Cα e Cα-C.

O ESQUELETO DE UMA CADEIA POLIPEPTÍDICA PODE SER DESCRITO COMO UMA SÉRIE DE PLANOS RÍGIDOS SEPARADOS POR GRUPOS -CHR.

ESTRUTURA PRIMÁRIA DE PROTEÍNAS

A estrutura primária de uma proteína é caracterizada por sua sequência de aminoácidos.

ESTRUTURA SECUNDÁRIA DE PROTEÍNAS

α-hélices

A cadeia polipeptídica, apesar da rigidez da ligação peptídica, pode torcer-se ou dobrar-se. E o arranjo mais simples assumido é a estrutura chamada de α-hélice.

Nesta estrutura a cadeia polipeptídica está enrolada ao redor do eixo maior da molécula, enquanto os grupos R dos resíduos de aminoácidos projetam-se para fora da hélice. A unidade repetitiva é uma única da hélice, que tem por volta de de 0,54 nm de extensão ao longo do eixo maior.

A α-hélice é mantida por pontes de hidrogênio estabelecidas entre o H ligado ao átomo eletronegativo de nitrogênio da ligação peptídica e o átomo de oxigênio eletronegativo da carbonila do quarto aminoácido na sequência em aparecem na hélice.

Experimentos demonstraram que a estrutura em α-hélice pode ser formada tanto com L quanto com D-aminoácidos. Entretanto, os aminoácidos precisam ser todos de um mesmo estereoisômero.