Proteina G

A proteína Gs (estimulatória) é a intermediadora da transdução de sinal entre os receptores acoplados à proteína G (GPCR) e outros, como enzimas e canais iônicos. A transdução de sinal é o processo de sinalização intracelular desencadeada pelo estimulo extracelular. Ela possui uma região transmembrana com sete domínios hidrofóbicos, onde há um terminal amino no meio extracelular e um terminal carboxila no meio intracelular, esses terminais causam uma diferença na estrutura do receptor, o que contribui na diferenciação entre um ligante e outro e no acoplamento especifico de uma proteína G. Os receptores são específicos, onde cada estímulo se liga ao seu receptor correspondente e tais receptores podem ser localizados na membrana, no citoplasma ou no núcleo da célula. O estimulo desencadeia uma mudança conformacional do receptor, o que faz com que a Proteína G se desgrude dele dividindo-se em 3 sub-unidades, que são alfa (α), beta (β) e gama (γ), onde cada uma terá sua função na célula. Após a proteína Gs se dissociar em subunidades, a subunidade α é ativada, onde irá ligar-se na proteína adenilato ciclase (enzima extracelular), ativando-a também. A ativação vai gerar um AMP cíclico, tal reação acontece com a quebra de um ATP e o transforma em AMPc, que será o representante do estimulo dentro da célula. O estimulo é o primeiro mensageiro na transdução de sinal e o AMPc é o segundo mensageiro. Quando o AMPc é produzido, ele se liga a uma proteína quinase (PKA) que sofre fosforilação. A PKA vai utilizar o fosfato que recebeu e vai levá-lo para outras proteínas que realizaram diferentes ações dentro do nosso organismo. Para que ocorra rapidamente a quebra do AMPc que contem em sua estrutura o Ester ocorre a fosfodiestarase. Já nas subunidades β e γ, haverá a ativação da proteína arrestina, que ao se ligar ao receptor vai realizar a internalização dele, para que ele fique dentro da célula e não responda mais ao estimulo, essas subunidades