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INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

Conceito
Os inibidores enzimáticos são compostos que diminuem a atividade de enzimas. Esses inibidores podem ser tanto constituintes normais da célula ou também substâncias estranhas.
Este modo de inibir a atividade enzimática serve como um dos principais mecanismos de controle em sistemas biológicos. Muitos medicamentos e agentes tóxicos agem inibindo enzimas.
A inibição enzimática pode ser reversível ou irreversível.
INIBIDOR REVERSÍVEL: Uma das maneiras de alterar a atividade da enzima é por meio de compostos que se ligam ao sítio ativo. Se esses compostos não fazem parte da reação normal, eles acabam inibindo a enzima.
Eles diminuem a atividade enzimática por meio de interações reversíveis.
Ocorre ligação não-covalente entre inibidor e enzima. A atividade pode ser restaurada removendo o inibidor.
INIBIDOR IRREVERSÍVEL: chamados de inativadores, ligam-se à enzima de maneira tão forte que bloqueiam permanentemente a atividade enzimática.
Envolve modificações químicas da molécula enzimática, podendo levar a uma destruição do sítio ativo.

Constante de Michaelis-Menten (KM)

Michaelis e Menten foram dois pesquisadores que propuseram o modelo acima citado como modelo de reação enzimática para apenas um substrato. A partir deste modelo, estes pesquisadores criaram uma equação, que nos permite demonstrar como a velocidade de uma reação varia com a variação da concentração do substrato.
Podemos dizer basicamente que a constante de Michaelis-Menten (KM) é um parâmetro cinético que traz informações sobre a afinidade que a enzima tem pelo substrato.
Considerando apenas um substrato então, a reação enzimática pode ser expressa pela seguinte equação:
E +S ↔ ES → E + P
Neste modelo, a enzima (E) liga-se ao substrato (S) para formar um complexo enzima-substrato (ES). Este pode separar-se novamente em enzima e substrato livre ou transformar o