Globulinas

Globulinas
A hemoglobina e a mioglubulina são as principais representantes dessa classe de proteínas, possui 1 ou + cadeias polipeptídicas(~150aa) e a estrutura secundarias dessas proteínas são quase 100% alfa hélices,cada cadeia desse grupo se liga a um grupo Heme e a um Fe2+.O O2 é uma molécula muito importante p/ nosso corpo por ser uma molécula produtora de energia e atuar como aceptor de elétrons. O O2 tem solubilidade limitada em solventes aquosos, logo se ele fosse dissolvido diretamente no sangue teríamos 600% a menos de O2 por isso ele é transportado pela hemoglobina.
A hemoglobina é uma proteína capaz de se ligar e transportar o O2 e a mioglobulina tbm se liga, mas somente armazena (no tec. Muscular).O O2 fica ligado ao grupamento Heme, que é incorporado nas proteínas durante a síntese de proteínas e estabilizados por resíduos hidrofóbicos encontrados no interior da proteína..Ex: Heme interage c; aa das proteínas fazendo parte dessa estrutura protéica, dentro desse grupamento Heme tem um átomo de Fe2+ e é esse átomo que se liga ao O2. O Fe 2+ e o O2 devem ficar envolvidos pela proteína p/ que não seja oxidado a Fé 3+ e assim permanecer no sangue( fé 3+ não liga O2).
Esse Fe 2+ é capaz de interagir c/ 4 nitrogênios do grupamento Heme, com uma molécula de histidina proximal e c/ uma molécula de O2, dando um total de 6 ligações.
A mioglobulina é formada somente por 1 cadeia polipeptídica que liga somente 1 O2. Sua cadeia tem155 aa, é formada por alfa hélices e voltas, dentro dessa cadeia encontra-se 8 hélices nomeadas de A a H. Também possui histidina distal que estabiliza a lig. Fé 2+ e O2, as alfas hélices encontram-se localizadas uma oposta da outra. Quando ocorre a lig. De O2 pela mioglobulina, o O2 muda a conformação do spin do Fé 2+ ,movendo-se para dentro do grupo Heme alterando um pouco a conformação da mioglobulina, pois a entrada do Fe2+ p/ dentro do grupamento heme faz com que aja interação do