Globulina gc

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  • Publicado : 30 de março de 2013
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Gc-globulina: Funções em resposta à lesão
Antecedentes: Gc-globulina (vitamina D proteína de ligação) parece ter importantes funções em adição ao seu papel como agente de transporte da vitamina D.
Abordagem: Foram revistos estudos recentes enfocando as funções fisiopatológicos e significado clínico de Gc-globulina.
Resultados: As concentrações séricas de Gc-globulina, tal como determinado portécnicas de imunoensaio, estão diminuídos em lesões graves. A extensão da diminuição pode ter significado prognóstico para os resultados do paciente. Os estudos clínicos e em modelos animais demonstraram que Gc-globulina tem um papel importante na depuração do pró-coagulante de actina a partir da circulação após a sua libertação durante a necrose das células e lesão de tecidos. Gc-globulina temoutros potenciais papéis em respostas a lesão aguda do tecido através da conversão de um fator ativador de macrófagos-, a atividade quimiotática de neutrófilos e aumento dos C5a sinalização mediada.
Conclusão: Considerando-se os importantes papéis fisiológicos do Gc-globulina em respostas a lesão de tecidos, tais como a depuração de actina, a medição do Gc-globulina podem ter valor na direção docuidado de pacientes em muitos distúrbios clínicos.

Grupo específico de globulina componente (Gc-globulina), 1 também conhecido como vitamina D proteína de ligação, é uma proteína de plasma multifuncional, com uma massa molecular relativa ( M r ) de 51 000-58 000 e pertence à superfamília das proteínas de ligação de albumina , que inclui Gc-globulina, albumina, α-fetoproteína e afamin ( 1 ). Umafunção bem reconhecida de Gc-globulina é actuar como uma proteína transportadora para a vitamina D e os seus metabolitos no plasma, mas Gc-globulina podem também ser convertidos em um factor macrófago de activação, conhecido como Gc-globulina-MAF ou Gc-MAF , através de desglicosilação parcial.
Uma das propriedades intrigantes de Gc-globulina é a sua capacidade para se ligarem à actinaextracelular libertado por destruição das células necróticas na circulação e, portanto, para proteger contra a coagulação intravascular disseminada induzida por formas de actina polimerizada ( 2 ). Nesta revisão, resumir a síntese, estrutura e variantes, vários papéis funcionais, aspectos analíticos, relevância clínica, e aplicações de Gc-globulina e do sistema de actina-limpeza.-------------------------------------------------
Síntese, Estrutura e Variantes

O gene Gc-globulina é expressa numa grande variedade de tecidos ( 3 ), e a proteína está presente em vários fluidos corporais ( 1 ). A grande maioria de soro Gc-globulina é derivado de expressão e secreção pelas células parenquimais hepáticas, mas menores contribuições por tipos nonhepatic celulares e células do fígado não parenquimatosos(nossa observação não publicada) existe. Gc-globulina tem sido mostrado para ser ligado à superfície de um grande número de células ( 4 ), embora eles não se produz. Em conjunto com os genes que codificam a albumina, α-fetoproteína, a-tocoferol afamin proteína de ligação, o gene Gc-globulina está localizado no cromossoma 4, sublocalized para bandas 4T11 -q13. Gc-globulina contém 458 aminoácidos,dobradas em um ligado por dissulfureto, a estrutura tripla domínio divididos em 2 domínios repetidos, homóloga de 186 aminoácidos (domínios I e II) e um curto domínio de 86 resíduos no terminal COOH (III domínio ). Duas regiões de ligação foram identificados dentro da sequência: a vitamina D domínio de ligação localizada entre os resíduos 35 e 49 (domínio I) e um domínio de ligação a actina entreos resíduos 373 e 403 (domínios II e III). O sítio de ligação de actina parece não interagem significativamente com vitamina D de ligação ( 5 ). Actualmente, não é conhecido em pormenor se a capacidade de ligação e / ou afinidade de Gc-globulina de G-actina é influenciada pela carga com a vitamina D e os seus metabolitos.As características de remoção de actina-Gc-globulina, por conseguinte, não...
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