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Revisão: Propriedades Estruturais e Físico-Químicas das Proteínas do Leite Review: Structural and Physicochemical Properties of Milk Proteins
AUTORES
AUTHORS
Valdemiro Carlos SGARBIERI
FEA/UNICAMP - DEPAN - R. Monteiro Lobato, 80 13083-862 - Campinas/SP

RESUMO
O presente artigo é uma revisão atualizada sobre o conhecimento das estruturas (primária, secundária, terciária) das caseínas edas proteínas do soro de leite, particularmente do leite bovino. As caseínas são fosfoproteínas que, em sua forma natural, apresentam-se formando agregados ou partículas (micelas) contendo as caseínas αS1, αS2 e β, em sua parte central, e a caseína κ, que se distribui em parte no corpo da micela e em parte na superfície, conferindo-lhe estabilidade físico-química. As unidades estruturais da micela(submicelas) são unidas pela presença de fosfato de cálcio coloidal. As proporções das diferentes caseínas nas micelas são: 3:1:3:1 para αS1, αS2, β e κ caseínas, respectivamente. As caseínas, particularmente αS1, αS2 e β, são proteínas de estruturas abertas com predominância de estruturas primárias (randomizadas) e secundárias, em folhas e muito pouca estrutura em α-hélice, o que se deve, emparte, ao elevado conteúdo de prolina distribuída regularmente em toda a cadeia polipeptídica. A estrutura aberta e flexível confere às caseínas excelente propriedade surfactante na formação de emulsões e espuma, na formação de géis e resistência térmica à desnaturação. As estruturas terceárias das caseínas ainda não foram completamente determinadas. Em contrapartida, as proteínas do soro apresentam-secomo moléculas individualizadas, solúveis, com estruturas terceárias já bastante conhecidas. Em suas estruturas terceárias, as formas secundárias em αhélice e folhas β são alternadas com segmentos de estrutura primária. São menos resistentes ao tratamento térmico, sofrendo vários graus de desnaturação em temperaturas acima de 70 °C. Apresentam excelentes propriedades funcionais, incluindosolubilidade em toda a faixa de pH e força iônica, boa capacidade de geleificação, emulsificação e espuma, excelente valor nutritivo e várias propriedades fisiológicas importantes. O artigo descreve resumidamente várias enzimas de ocorrência natural no leite, algumas de importância para a tecnologia e controle da qualidade dos produtos lácteos.

SUMMARY
This article represents an updated overview ofcurrent knowledge on the structures (primary, secondary, tertiary) and some physicochemical properties of casein and the milk whey proteins, mainly those of bovine milk. The casein fractions are phosphoproteins which, in their natural form, appear as colloidal particles (micelles) formed by αS1, αS2 and β casein in the core, and κ-casein, which is distributed partly in the micelle mass and partlyat its surface, being responsible for the physicochemical stability of the micelle. The casein structural units (submicelles) are held together by colloidal calcium phosphate. The proportions of the various casein fractions in the micelle structure are 3:1:3:1 respectively for αS1, αS2, β and κ casein. The casein fractions, particularly αS1, αS2 and β-casein, are proteins with relatively openstructures and a predominance of primary (randomised) and secondary (β-sheet) structures, with a limited proportion of α-helical structure, due mainly to the high content of proline distributed regularly along the polypeptide chains. The open, flexible structure of the casein molecules is responsible for its excellent surfactant properties in emulsions and foams, its gelling properties and its thermalresistance to denaturation. The tertiary structures of the casein fractions are still not completely determined. On the other hand, the whey proteins are individualised, soluble molecules, whose tertiary structures are well known. In these tertiary structures, the α-helical and β-sheet secondary structures alternate with primary structure segments. Whey proteins are less heat stable than casein,...
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