Enzimas

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  • Publicado : 21 de janeiro de 2014
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Introdução
História
O nome enzima provém de "in yeasts", no qual se suspeitava que as catálises biológicas estivessem envolvidas com a fermentação do açúcar em álcool.
A primeira descoberta foi feita por Payen e Persoz em 1833, quando encontraram uma substância termo lábil no precipitado do álcool, extrato de malte, que convertia amido em açúcar, mais tarde denominada amilase. A primeirateoria foi publicada em 1835 por Berzelius. Pasteur em 1860 postulou que as enzimas estão associadas à estrutura e a vida da célula.
Em 1877 Buchener obteve sucesso na extração de enzimas de células de leveduras que catalisavam a fermentação alcóolica. Isto demonstrou que estas enzimas catalisavam a maioria das vias metabólicas energéticas e podem funcionar independentemente da sua estrutura.
Aenzima foi primeiramente isolada na forma cristalina, mas isto foi compreendido melhor quando Summer em 1926 isolou urease de feijão e evidenciou que estes cristais consistem em proteínas.
Hoje 2000 diferentes enzimas são conhecidas, nas quais muitas são isoladas na forma pura homogenizada e 200 na forma cristalizada.














Desenvolvimento
Natureza e Estrutura EnzimáticaTodas as enzimas são proteínas, mas nem todas as proteínas são enzimas. As proteínas, como um todo, ocupam um papel de destaque na dinâmica e estruturação dos organismos vivos.
As enzimas, parte deste grupo de proteínas, funcionam como catalisadores, permitindo que uma reação química venha a ocorrer dentro dos limites das temperaturas biológicas.
Para um perfeito entendimento sobre a estrutura deuma enzima e como esta funciona, devemos considera-la tanto como uma proteína quanto um catalisador biológico.
Como uma proteína a enzima apresenta blocos de construção denominados aminoácidos. Algumas proteínas, tais como ribonucleases, quimiotripsina e tripsina, são constituídas apenas de aminoácidos. Outras proteínas, além dos aminoácidos, contêm componentes orgânicos e inorgânicos e sãodenominadas de proteínas conjugadas. A peroxidase e a catalase são exemplos de enzimas com estrutura conjugada e que apresentam porfirina férrica como cofator.
As ligações peptídicas que ligam cadeias lineares de aminoácidos caracterizam a estrutura primária das proteínas.
Considerando-se apenas a estrutura primária de uma proteína, a molécula deveria ser muito extensa e muito fina. Porém, muitasenzimas apresentam uma forma globosa em vez da fina fita linear, evidenciando estruturações de ordem superior, conhecidas como estrutura secundária, terciária e quaternária, que ocorrem em função de interações intrínsecas entre os blocos constituintes da molécula.
A estrutura secundária de uma proteína é caracterizada pela formação de alfa hélices e folhas beta, conformações resultantes dasinterações acima mencionadas. Somente esta estrutura adicional explica como uma molécula de proteína possa ser tão compacta. Quando as quatro pontes de dissulfeto que estabilizam a estrutura de uma ribonuclease são reduzidas em uma solução de uréia, a cadeia polipeptídica assume uma conformação espiralada randômica e perde toda a sua atividade enzimática. Removendo-se a uréia e o agente redutor edeixando-se as pontes de dissulfeto restabelecerem-se, mais de 90% da atividade enzimática volta a ocorrer e as propriedades da molécula retornam àquelas do estado original.
Na estrutura terciária, a proteína está enrolada de uma maneira complexa e irregular, formando um prisma compacto, triangular e às vezes achatado. Nesta conformação os grupos heme e quase todos os resíduos de aminoácidos polaresestão na superfície enquanto que quase todos os resíduos de aminoácidos não polares estão orientados para o interior da molécula. Consequentemente, os resíduos hidrofílicos estão expostos ao solvente, água, enquanto os resíduos hidrofóbicos são removidos da água o quanto possível. Um número grande de diferentes ligações está envolvido na estabilização desta conformação terciária. Estas incluem...
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