Enzimas

Enzimas: importância e funcionamento

Processo exergônico (liberação de energia)! Termodinamicamente favorável! Mas não acontece a altas taxas! Porquê?

COFATORES: íons inorgânicos

COFATORES: coenzimas (complexo orgânico ou metalorgânico)

As enzimas são classificadas segundo as reações que catalisam

As enzimas são classificadas segundo as reações que catalisam
Classificação enzimática

2.7.1.1
ATP:glicose-fosfotransferase / hexocinase 2. Indica o nome da classe (transferase). 7. Subclasse (fosfotransferase). 1. Fosfotransferase com grupo hidroxil como aceptor. 1. D-glicose como aceptor do grupo fosforil.

Como as enzimas funcionam
Processos químicos corriqueiros, mas desfavoráveis ou improváveis no ambiente celular: formação transitória de intermediários instáveis carregados ou a colisão de moléculas em uma orientação exata necessária para que as reações ocorram...

As enzimas proporcionam um ambiente químico específico (sítio ativo) para que uma dada reação possa ocorrer mais rapidamente.
A superfície do sítio ativo apresenta resíduos de aminoácidos cujos grupos laterais interagem com o substrato e catalisam sua transformação química.

Ligação de um substrato ao centro ativo da enzima. Quimotripsina com substrato ligado.

As enzimas só alteram a velocidade e NÃO o equilíbrio das reações!

 Nível energético mais alto!

Energia de ativação

ΔG’º é negativo  obtenção do produto!

As enzimas aceleram as reações ao facilitarem a formação do estado de transição

A velocidade da reação reflete a energia de ativação. Energia de ativação maior = reação mais lenta.

Definições termodinâmicas

As enzimas aceleram as reações por fatores de um milhão de vezes ou mais!

Modelo chave-fechadura?

(Emil Fischer – 1894)

Formatos complementares de um substrato e seu sítio de ligação. A enzima diidrofolatoredutase com seu substrato NADP+ (vermelho) e tetraidrofolato (amarelo).

A essência da catálise é a ligação