Bioquimica

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3

Capítulo

VALTER T. MOTTA

BIOQUÍMICA BÁSICA

Enzimas

3
Enzimas

O bjetivos
1.

C ompreender a sistematização da nomenclatura enzimática.

2.

D escrever as classes enzimáticas: hidrolase, transferase, isomerase, liase,
ligase e oxirredutase.

3.

D escrever a função de coenzimas e co-fatores na biocatálise.

4.

C onceituar energia livre de ativação ecorrelacionar com a atividade
enzimática.

5.

C onceituar sítio ativo de uma enzima e correlacionar com atividade enzimática.

6.

C onceituar número de renovação (turnover) e reconhecer sua significação
biológica.

7.

C onceituar especificidade enzimática e reconhecer sua significação biológica.

8.

D escrever o efeito da temperatura e pH sobre a velocidade da reação
enzimática.

9.D escrever o efeito da variação da concentração do substrato na velocidade da
reação enzimática e indicar o significado do Km.

10. D escrever as semelhanças e diferenças entre inibição enzimática competitiva,
não-competitiva e incompetitiva ao nível de sítio ativo.
11. D escrever a regulação alostérica e seus efeitos.
12. R econhecer que o caráter sigmoidal da curva de substrato de umaproteína
alostérica, depende da interação entre as subunidades e é modificado pela
interação da proteína com o efetor.

A v ida depende de uma bem orquestrada série de reações
químicas. Muitas delas, entretanto, ocorrem muito lentamente para
manter os processos vitais. Para resolver esse problema, a natureza
planejou um modo de acelerar a velocidade das reações químicas por
meio dacatálise. As ações catalíticas são executadas por enzimas que
facilitam os processos vitais em todas as suas formas, desde os vírus
até os mamíferos superiores.

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MOTTA • Bioquímica

Quadro 3.1 Natureza química das enzimas

A p alavra e nzima f oi introduzida por Kuhne em
1 878 para designar a ocorrência no levedo de algo
r esponsável
pela
sua
atividade
fermentativa.
Berzelius, 50 anos antes, tinha reconhecido a
p resença de fermentos de ocorrência natural que
p romoviam reações químicas e antecipou o conceito
d e catalisadores biológicos. Berzelius classificou os
f ermentos em “organizados” e “não-organizados” com
b ase na presença ou ausência de microorganismos
i ntactos. Kuhne aplicou a palavra enzima aos
f ermentos derivados de extratos de levedos, i.e.
“fermentos não-organizados”.
E m 1897, Büchner preparou um filtrado de
e xtratos de levedo que foi o primeiro extrato
e nzimático removido de células vivas que pode
c atalisar a fermentação.

A n atureza química das enzimas permaneceu
c ontroversa. Em 1926, Sumner cristalizou a u rease a
p artir de extratos de feijão, no entanto, a preparação
t inha
pequena
atividade
catalítica
eoutros
i nvestigadores atribuíram o efeito catalítico a
c ontaminantes e não à proteína. Willstätter, por outro
l ado,
prurificou
a
p eroxidase
c om
elevada
c apacidade catalítica e ausência de outras proteínas.
N o início dos anos 30, Northrop e cols. cristalizaram
a p epsina e a tripsina demonstrando definitivamente
q ue as enzimas eram proteínas.

A s e nzimas s ão proteínas com afunção específica de acelerar
reações químicas que ocorrem sob condições termodinâmicas
não − favoráveis. Elas aceleram consideravelmente a velocidade das
reações químicas químicas em sistemas biológicos quando
comparadas com as reações correspondentes não − catalisadas. Para ser
classificada como enzima, uma proteína deve:


A presentar extraordinária eficiência catalítica.



Demonstrar alto grau de especificidade em relação a seus
substratos (reagentes) e aos seus produtos.



A celerar a velocidade das reações em 10 6 a 1 0 12 v ezes mais do
que as reações correspondentes não-catalisadas.



N ão ser consumida ou alterada ao participar da catálise.



N ão alterar o equilíbrio químico das reações.



Ter sua atividade regulada geneticamente ou pelas...
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