aminoacidos

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I – PARTE
Aminoácidos
Estrutura dos aminoácidos:
Da análise de um número vasto de proteínas, chegou-se à conclusão de que todas as proteínas são compostos por 20 aminoácidos, ditos fundamentais.
Os aminoácidos mais comuns são os conhecidos por α-aminoácidos, pois possuem um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxílico (-COOH):

NOTA: A excepção dos α-aminoácidos é a prolina, pois possui um segundo grupo amino (-NH-).
Todos os aminoácidos diferem entre si no grupo R.
Propriedades Gerais:
Os grupos amino e carboxílicos tendem a ionizar-se. Assim, como o pK 1 (pK para o grupo carboxílico) roda o valor 2.2 e o pK 2 (pK para o grupo amino) ronda o valor 9.4, isto vai implicar que no pH fisiológico o grupo amino esteja protonado e o grupo carboxílico esteja na sua forma ionizada COO-. Conclui-se assim que um aminoácido pode comportar-se tanto como ácido como base.
Moléculas como estas, que possuem grupos com cargas de sinal oposto são chamadas de zwitteriões ou iões dipolares.
Os aminoácidos, tal como outros compostos iónicos, são mais solúveis em solventes polares do que em solventes apolares. Estas propriedades iónicas dos aminoácidos vão influenciar as propriedades químicas e físicas de um aminoácido livre e dos aminoácidos em complexos proteicos.
Ligações peptídicas:
Os aminoácidos podem ser polimerizados para formar cadeias; este processo pode ser representado como uma reacção de condensação (em que há a eliminação de uma molécula de água). A resultante ligação CO-NH é a chamada ligação peptídica.

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Polímeros compostos por dois, três, poucos ou vários aminoácidos são chamados dipeptídeos, tripeptídeos, oligopeptídeos e polipeptídeos, respectivamente. Depois de estarem incluídos num peptídeo, os aminoácidos individuais são designados por resíduos aminoácidos.
Polipeptídeos são polímeros lineares, em que cada residuo aminoácido participa em duas ligações peptídicas; os resíduos das duas pontas do polipeptídeo apenas participam