Trabalhos da Nathy

INTRODUÇÃO

1. INTRODUÇÃO
1.1

MIOGLOBINA E HEMOGLOBINA

A Mioglobina (Mb) e a Hemoglobina (Hb) são hemeproteínas e fazem parte da família das proteínas globulares. Estas proteínas são caracterizadas por terem a cadeia polipeptídica enrolada de forma esférica ou globular possuindo vários tipos de estruturas secundárias. Outro aspecto importante que caracteriza as proteínas globulares, é o posicionamento das cadeias aminoacídicas laterais, que se reflecte na estrutura e estabilidade das interacções hidrófobas. A maior parte dos seus grupos laterais hidrófobos está localizada no interior das moléculas, ficando distantes da exposição à água, e grande parte dos grupos laterais hidrófilos
(polares) fica à superfície das moléculas (Nelson e Cox, 2004).
As hemeproteínas são constituídas por um grupo prostético, o heme e por uma parte proteica, a globina. São responsáveis por diversos tipos de actividade catalítica e desempenham várias funções nos sistemas biológicos. Apresentam um máximo de absorção a 400-440 nm (banda de Sorét), característicos das porfirinas (Alface,
1997 e Ozaki et al., 2000).
A Mb e a Hb consideradas hemeproteínas respiratórias são responsáveis pelo transporte de oxigénio molecular e possuem uma sequência aminoacídica semelhante entre si. Neste trabalho foram utilizadas a Mioglobina de coração de cavalo (Mb c) e a Hemoglobina humana (Hb A).

1.1.1 Grupo Heme
O grupo prostético heme confere a estas proteínas uma cor característica, e é constituído por uma parte orgânica e um átomo de ferro, no estado ferroso [Fe(II)].
Grupo
Heme

Subunidade β da Hemoglobina

Mioglobina

Figura 1.1 – Grupo heme na mioglobina e na subunidade β da hemoglobina.
(Adaptado de Nelson e Cox, 2004)

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INTRODUÇÃO

O heme consiste numa estrutura tetrapirrólica, na qual os quatro anéis pirrólicos se encontram ligados por pontes de metano tendo à periferia 4 radicais metilo, 2 radicais vinilo e 2 radicais proprionilo em arranjos