Relatório

CURSO: FARMÁCIA - TURNO: NOITE
DISCIPLINA: BIOQUIMICA
PROFESSORA : Dra. SILVIA

4ª AULA PRÁTICA – IDENTIFICAÇÃO DE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

Equipe:
CLEUDENICE VASCONCELOS ARAÚJO
MÁRCIA PEREIRA MATOS
MARIA DORALYCE AGUIAR
SERGIANE KELLE DIAS NASCIMENTO
VICTOR HUGO LOPES DOS SANTOS

SOBRAL – CE
NOVEMBRO 2012
1. INTRODUÇÃO
Os aminoácidos são compostos que apresentam obrigatoriamente dois grupos funcionais distintos, um grupo amina e um grupo carbóxilo, podendo, no entanto, apresentar outros grupos funcionais ao longo das suas cadeias carbonadas. Estas moléculas, geralmente de pequenas dimensões, são de grande importância para a manutenção dos processos químicos inerentes à vida, principalmente quando associados entre si sob a forma de péptidos ou de proteínas (MOTTA, 2003).
As proteínas podem apresentar interações entre os seus resíduos de aminoácidos (ligações de hidrogênio, por exemplo) ao nível das cadeias laterais, o que lhes confere geralmente uma estrutura globular, responsável pela sua função no interior da célula. Quando ocorrem modificações nessa estrutura a proteína pode perder a capacidade de exercer a sua função, ficando inativa - este processo designa-se por desnaturação de proteínas.
A desnaturação provoca a ruptura de ligações não covalentes e pode ter origem em processos físicos ou químicos.
As proteínas são normalmente insolúveis até se atingirem temperaturas que rondam os 40ºC. Quando se atingem valores superiores a 50ºC as proteínas ficam muito instáveis e degradam-se formando um precipitado irreversível, pelo que as proteínas não retomam a sua estrutura inicial. A desnaturação por mudança de pH ocorre por modificação da carga evidenciada pela proteína. No ponto isoelétrico a proteína não apresenta carga, não ocorrendo repulsões entre as partículas, que se aglutinam e precipitam. Quando o pH é superior ou inferior ao verificado para o ponto isoelétrico as proteínas apresentam carga, o que se traduz, quando em solução, em