Prática de identificação de enzimas

III - TESTES PARA A IDENTIFICAÇÃO DE AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS
INTRODUÇÃO
Os α-aminoácidos fundamentais utilizados pelas células para a biosíntese das proteínas apresentam características estruturais diferentes. Em parte são essas diferenças que permitem que as proteínas desempenhem papéis muito variados nos seres vivos.
Todos os α-aminoácidos fundamentais contêm na sua estrutura um grupo funcional amino e um grupo funcional ácido carboxílico ligados a um mesmo átomo de carbono, conhecido por carbono α. Esses grupos funcionais deixam de existir nesta forma quando os aminoácidos são ligados uns aos outros para originarem a molécula de uma proteína (ficando apenas um grupo amino na extremidade “inicial” da cadeia polipeptídica e um grupo ácido carboxílico na extremidade “final”). De facto são substituídos pelos grupos peptídicos, que resultam do estabelecimento das ligações entre os resíduos dos aminoácidos, ou seja, entre o que resta dos aminoácidos na estrutura da proteína.

Fórmula geral de um aminoácido Ligação peptídica

Exemplo de um tripeptídeo (AlaAlaAla), em que L = -CH3

Os resíduos dos α-aminoácidos diferem uns dos outros apenas na sua cadeia lateral (L), também ligada ao carbono α. As diferenças de estrutura dessa cadeia lateral resultam em diferenças de certas propriedades físico-químicas, que podem ser testadas de uma forma simples. Como exemplos, podem referir-se os seguintes: (i) a solubilidade em água está relacionada com a hidrofilicidade e a capacidade de estabelecimento de ligações de hidrogénio; (ii) a deslocalização electrónica, como a que se verifica nos anéis aromáticos da tirosina e do triptofano, conduzem à existência de um máximo de absorção da radiação electromagnética na região do ultravioleta próximo (λmáx ~ 280 nm) para estes aminoácidos e para as proteínas que os contêm; (iii) os grupos funcionais de natureza distinta que existem nas cadeias laterais (por exemplo, grupo tiol na cisteína ou grupo indole no