ED Fisica

02/09/2013

Aminoácidos, peptídeos e proteínas Prof. Dr. Francisco Prosdocimi

Funções das proteínas
• Vagalume
– Enzima luciferase quebra a proteína luciferina na presença de ATP

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Características químicas dos aminoácidos Prof. Dr. Francisco Prosdocimi

Os aminoácidos

• Os aminoácidos presentes nas proteínas são isômeros L

Carbono alfa – A biologia é canhota

• Glicina não tem isomeria óptica 2

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Grupo R apolar e alifáticos
• Aminoácidos apolares e hidrofóbicos
• Ligações de Van der Waals
• Ala, Val, Leu, Iso
– Interações hidrofóbicas

• Gly; menor aminoácido
• Met
– Possui átomo de enxofre

• Pro
– Iminoácido, menor flexibilidade estrutural

Grupo R aromáticos
• Aminoácidos hidrofóbicos
• Tirosina pode formar pontes de hidrogênio com a água
• Modificações póstraducionais
– Fosforilação do OH da tirosina

• Fenilalanina
– Mais apolar

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Grupos R polares, não carregados
• Solubilidade intermediária em água
• Serina e treonina
– Grupos hidroxil

• Asparagina e glutamina
– Grupo amida

• Cisteína
– Grupo sulfidril
– Ligações dissulfeto

Grupos R carregados
• Aminoácidos básicos
–
–
–
–

Carga positiva
Lisina, segundo grupo amino
Arginina, grupo guanidina
Histidina, grupo aromático imidazol • Aminoácidos ácidos
– Carga negativa
– Possuem segundo grupo ácido carboxílico

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Aminoácidos incomuns
• Modificações pós-traducionais
–
–
–
–
–

4-hidroxiprolina
5-hidroxilisina
6-N-metil-lisina
Gama-carboxiglutamato
Fosforilação de resíduos

• Selenocisteína
– Selênio ao invés de enxofre na Cys
– É adicionado durante a tradução por mecanismo específico e regulado

pH e pKa
• Constantes de dissociação dependem do pH do meio e são diferentes para diferentes moléculas • Ionização
• < pH; > [H]+ estado não-ionizado

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Aminoácidos são ionizáveis
• Substâncias anfóteras: possuem