Degradação de aminoácidos- triptofano e glicina

DEGRADAÇÃO DE AMINOÁCIDOS

A degradação dos aminoácidos compreende a remoção e a excreção do grupo amino e a oxidação da cadeia carbônica remanescente. O grupo amino é convertido a uréia e as 20 cadeias carbônicas resultantes são convertidos a compostos comuns ao metabolismo de carboidratos e lipídios, ou seja, piruvato, acetil-CoA e intermediários do ciclo de Krebs.

REMOÇÃO DO GRUPO AMINO DOS AMINOÁCIDOS

O grupo amino da maioria dos aminoácidos – alanina, arginina, aspartato, asparagina, cisteína, fenilalanina, glutamina, isoleucina, tirosina, triptofano e valina – é retirado por um processo comum, que consiste na transferência deste grupo para o α-cetoglutarato, formando glutamato; a cadeia carbônica do aminoácido é convertida ao α-cetoácido correspondente. Estas reações são catalisadas por aminotransferases, também chamadas transaminases, enzimas presentes no citossol e na mitocôndria e que têm como coenzima piridoxal-fosfato. As aminotransferases da maioria dos tecidos de mamíferos sempre utilizam α-cetoglutarato como aceptor do grupo amino, formando glutamato. O glutamato é, portanto, um produto comum às reações de transaminação, constituindo um reservatório temporário de grupos amino, provenientes de diferentes aminoácidos. O glutamato formado é consumido em duas reações importantes: uma nova transaminação e uma desaminação. A remoção do grupo amino do próprio glutamato por transaminação é possível porque as reações catalisadas pelas aminotransferases são facilmente reversíveis, pois tem constante de equilíbrio próxima de 1. Por ação da aspartato aminotransferase, o grupo amino do glutamato é transferido para o oxaloacetato, formando aspartato, o segundo depositário do grupo amino dos aminoácidos. Esta enzima é a aminotransferase mais ativa na maioria dos tecidos de mamíferos, evidenciando a importância da transaminação entre glutamato e aspartato. O glutamato pode também ser desaminado, ou seja, o