Contabilidade universal

Estrutura cristalina de uma proteína amarela fotoativo de um sensor de histidina Quinase: variabilidade conformacional e de transdução de sinal.

abstrato
Proteína amarelo fotoactivo ( E- PYP ) é um fotorreceptor de luz azul , implicados em uma resposta negativa no fototáxico Ectothiorhodospira halophila , que também serve como um modelo para a superfamília Per - Arnt - SIM de moléculas sinalizadoras . Porque nenhum parceiro de sinalização biológica para E - PYP foi identificada, não foi possível correlacionar a qualquer dos seus intermediários photocycle com um estado de sinalização relevante. No entanto, o domínio PYP ( PPR- PYP ) do sensor histidina quinase PPR sob Rhodospirillum centenum , que regulamenta a atividade catalítica de Ppr pela absorção da luz azul, pode autorizar essas questões a serem abordadas . Aqui nós relatamos a estrutura cristalina do PPR- PYP em 2 A resolução. Este domínio tem o mesmo espectro de absorção e cinética photocycle semelhantes como comprimento total Ppr , mas uma absorção azul mudou e photocycle consideravelmente mais lento do que o E- PYP . Embora o rebanho total de PPR- PYP se assemelha ao de E- PYP , um romance conformação das beta -beta 4 5 resultados de laço na inacessibilidade de Met- 100 , pensado para catalisar cromóforo reisomerization , ao cromóforo . Esta conformação apresenta também uma superfície molecular altamente conservada que poderiam interagir com os parceiros de sinalização a jusante. Outras diferenças estruturais do alfa-3 -alfa- 4 e beta - 4 beta 5 lacços são consistentes com estas regiões desempenhando papéis importantes no controlo da dinâmica photocycle e , por comparação com outros domínios sensorial por Arnt - - SIM , na transdução de sinal . Por causa de sua ligação direta a uma saída biológica mensurável , PPR- PYP serve como um excelente sistema para compreender como mudanças na dinâmica photocycle afetam a sinalização por PYPs .